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Strukturformel des Sirohäms.

Sirohäm (englisch Siroheme)[1] besteht aus einem Porphyrin mit einem zentralen Eisenatom. Sirohäm wurde ursprünglich 1973 als prosthetische Gruppe NADPH-abhängigen Sulfitreduktase aus E. coli entdeckt und gilt damit als das erste entdeckte Isobakteriochlorin.[2] Es unterscheidet sich von den anderen Hämen in der Art und Anzahl Seitenketten des Porphyrins. In der Natur kommt Sirohäm als Kofaktor in pflanzlichen und bakteriellen Nitritreduktasen[3][4] und in Sulfitreduktasen[5] vor.[6][7][8]

BiosyntheseBearbeiten

Sirohäm wird biochemisch aus Uroporphyrinogen III gebildet.[9][10]

Uroporphyrinogen III ist auch ein Vorläufer von Protoporphyrin IX, das für die Chlorophyll sowie Häm-Biosynthesen verwendet wird. Uroporphyrinogen III wird durch eine S-Adenosylmethionin-abhängige Methyltransferasen[11] zu Dihydrosirohydrochlorin (Precorrin 1) methyliert. Nach Oxidation von Dihydrosirohydrochlorin wird Sirohydrochlorin (Precorrin 2) gebildet, wenngleich die verantwortliche Dehydrogenase[12] (in A. thaliana) noch identifiziert werden muss. Schließlich entsteht durch Einbau von zweiwertigem Eisen (Fe2+) Sirohäm. Diese Reaktion wird durch eine Sirohydrochlorin-Ferrochelatase[13] katalysiert.[14]

 
Sirohäm wird biochemisch aus Uroporphyrinogen III synthetisiert. Dieser Reaktionsweg wird durch drei Enzyme katalysiert, eine Methyltransferasen (A), eine Oxdiase (B) und eine Ferrochelatase (C).

Siehe auchBearbeiten

EinzelnachweiseBearbeiten

  1. Compound – C00748 in der Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes
  2. L. M. Siegel, M. J. Murphy, H. Kamin: Reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate-sulfite reductase of enterobacteria. I. The Escherichia coli hemoflavoprotein: molecular parameters and prosthetic groups. In: Journal of Biological Chemistry. Band 248, Nr. 1, 1973, S. 251–264, PMID 4144254 (englisch, jbc.org [PDF]).
  3. EC 1.7.7.1
  4. EC 1.7.1.4
  5. EC 1.8.99.3
  6. Y. Seki, N. Sogawa, M. Ishimoto: Siroheme as an active catalyst in sulfite reduction. In: Journal of Biochemistry. Band 90, Nr. 5, 1981, S. 1487–1492, PMID 7338517.
  7. Matthew J. Murphy, Lewis M. Siegel, Shirley R. Tove, Henry Kamin: Siroheme: A New Prosthetic Group Participating in Six-Electron Reduction Reactions Catalyzed by Both Sulfite and Nitrite Reductases. In: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Band 71, Nr. 3, 1974, S. 612–616, PMID 4595566, PMC 388061 (freier Volltext).
  8. J. M. Vega, R. H. Garrett: Siroheme: a prosthetic group of the Neurospora crassa assimilatory nitrite reductase. In: Journal of Biological Chemistry. Band 250, Nr. 20, 1975, S. 7980–7989, PMID 126995 (englisch, jbc.org [PDF]).
  9. Ryouichi Tanaka, Ayumi Tanaka: Tetrapyrrole biosynthesis in higher plants. In: Annual Review of Plant Biology. Band 58, 2007, ISSN 1543-5008, S. 321–346, doi:10.1146/annurev.arplant.57.032905.105448, PMID 17227226.
  10. Evelyne Raux, Helen K. Leech, Richard Beck, Heidi L. Schubert, Patricio J. Santander, Charles A. Roessner, A Ian Scott, Jan H. Martens, Dieter Jahn, Claude Thermes, Alain Rambach, Martin J. Warren: Identification and functional analysis of enzymes required for precorrin-2 dehydrogenation and metal ion insertion in the biosynthesis of sirohaem and cobalamin in Bacillus megaterium. In: Biochemical Journal. Band 370, Teil 2, März 2003, S. 505–516, doi:10.1042/BJ20021443, PMID 12408752, PMC 1223173 (freier Volltext).
  11. EC 2.1.1.107
  12. EC 1.3.1.76
  13. EC 4.99.1.4
  14. MetaCyc: siroheme biosynthesis