Nitritreduktasen sind Enzyme in Pflanzen und Bakterien; sie spielen eine wichtige Rolle in der Stickstoffassimilation von Pflanzen und der Nitratatmung in Bakterien (Denitrifikation). Nitritreduktasen katalysieren die Reduktion von Nitrit (NO2) und gehören zu den Oxidoreduktasen.

Es gibt vier Enzymklassen, die Nitritreduktase genannt werden:

  • die nur in Pflanzen vorkommenden Ferredoxin-Nitritreduktasen (EC 1.7.7.1), bei der Ammonium (NH4+) entsteht:
  • das in Bakterien vorkommende Cytochrom cd1 (EC 1.7.2.1), bei der Stickstoffmonoxid (NO) entsteht:
  • Cytochrom c552 in Bakterien (EC 1.7.2.2), bei der formal Ammoniak (NH3) entsteht:
  • Nitritreduktase (NADPH) in Bakterien und manchen Pilzen (EC 1.7.1.4), bei der unter Verbrauch von NADH bzw. NADPH Ammoniumhydroxid (NH4OH) entsteht:

Literatur

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  • P. Atkins, T. Overton, J. Rourke, M. Weller, F. Armstrong: Biological Inorganic Chemistry. In: Shriver & Atkins Inorganic chemistry. Oxford University Press, Oxford [Oxfordshire] 2006, ISBN 0-19-926463-5, 2006, S. 754–755.
  • P. M. H. Kroneck, J. Beuerle, W. Schumacher: Metal-dependent conversion of inorganic nitrogen and sulfur compounds. In: A. Sigel, H. Sigel: Metal Ions in Biological Systems: Degradation of environmental pollutants by microorganisms and their metalloenzymes. M. Dekker, New York 1992, ISBN 0-8247-8639-4, S. 464–465.
  • W. J. Payne: Diversity in the Nitrogen Cycle. In: H. L. Golterman: Denitrification in the Nitrogen Cycle. Plenum Press, New York 1985, ISBN 0-306-42104-6, S. 56.
  • E. T. Adman: Structure and Functions of Small Blue Copper Proteins. In: P. M. Harrison: Metalloproteins. Part 1: Metal Proteins with Redox Roles. Verlag Chemie, Weinheim 1985, ISBN 3-527-26136-2, S. 5.
  • W. Z. Lee, W. B. Tolman: Toward synthetic analogues of linked redox and catalytic multimetal sites in proteins: a model of the histidine-cysteine bridged dicopper array. In: Inorg Chem. 41 (22), Nov 2002, S. 5656–5658. doi:10.1021/ic025937a. PMID 12401068.
  • S. Suzuki, K. Kataoka, K. Yamaguchi: Metal coordination and mechanism of multicopper nitrite reductase. In: Acc. Chem. Res. 33 (10), Okt 2000, S. 728–735. doi:10.1021/ar9900257. PMID 11041837.
  • M. Sundararajan, I. H. Hillier, N. A. Burton: Mechanism of nitrite reduction at T2Cu centers: electronic structure calculations of catalysis by copper nitrite reductase and by synthetic model compounds. In: J Phys Chem. B 111 (19), Mai 2007, S. 5511–5517. doi:10.1021/jp066852o. PMID 17455972.