D-Octopin ist ein Guanidinderivat. Es wurde aus Muskelgewebe von verschiedenen wirbellosen Tieren, wie z. B. Octopus, Pecten maximus oder Sipunculus nudus isoliert, wo es ein funktionelles Analogon zur Milchsäure (Lactat) darstellt.

Strukturformel
D-Octopin
Allgemeines
Name Octopin
Andere Namen
  • N2-(1-Carboxyethyl)-N5-(diaminomethylen)ornithin (IUPAC)
  • Na-(1-Carboxyethyl)arginin
  • N2-(D-1-Carboxyethyl)-L-arginin
  • 2-(1-Carboxy-ethylamino)-5-guanidino-pentansäure
  • 2-(1-Carboxy-ethylamino)-5-guanidino-valeriansäure
Summenformel C9H18N4O4
Kurzbeschreibung

weißer Feststoff[1]

Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 34522-32-2 (D-Octopin)
PubChem 108172
ChemSpider 389221
Wikidata Q2013941
Eigenschaften
Molare Masse 246,27 g·mol−1
Aggregatzustand

fest[1]

Schmelzpunkt

281–282 °C[2]

Löslichkeit

wenig löslich in Methanol[1]

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung[1]
keine GHS-Piktogramme

H- und P-Sätze H: keine H-Sätze
P: keine P-Sätze[1]
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet.
Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

Geschichte

Bearbeiten

Octopin ist das erste isolierte Opin. Es verdankt seinen Namen Octopus octopodia, aus dem es 1927 gewonnen wurde.[3]

Vorkommen

Bearbeiten

Octopin wurde in den Muskeln von Mollusken, z. B. in Kammmuscheln (Patinopecten yessoensis) und Octopoden (Eledone moschata) entdeckt. Es kommt auch (zusammen mit Nopalin) in den Wurzelhalsgallen von Pflanzen vor.[2]

Biosynthese

Bearbeiten

D-Octopin wird durch eine stereoselektive NADH-abhängige Octopin-Dehydrogenase (EC 1.5.1.11) aus Pyruvat und L-Arginin über eine reduktive Kondensation gebildet.[4] L-Arginin selbst wird dabei aus Phospho-L-Arginin gewonnen. Dadurch kann das bei der Glykolyse anfallende reduzierte Nikotinamidadenindinukleotid NADH reoxidiert werden, so dass NAD+ entsteht. Dies entspricht der Milchsäuregärung, bei der Pyruvat zu L-Lactat reduziert wird.

 
Synthese D-Octopins aus Pyruvat und L-Arginin, katalysiert von der Octopin-Dehydrogenase (ODH)

Die Reaktion ist auch umkehrbar: Aus NAD+ kann wieder NADH gebildet und D-Octopin in Pyruvat und L-Arginin gespalten werden.

Bedeutung

Bearbeiten

Tintenfische müssen sich bei Flucht oder Angriff schnell fortbewegen können, was viel Energie in Form von ATP erfordert. Jedoch kann das nötige ATP nicht aus der aeroben Atmung gewonnen werden, da Sauerstoff nicht schnell genug in die Zellen gelangen kann. Bei Tintenfischen ist für die schnelle Fortbewegung ein spezieller Muskel verantwortlich, der die Energie auf anaeroben Wege der Glykolyse durch die Bildung von D-Octopin bezieht.

Es wurde lange Zeit antizipiert, dass im Gegensatz zur Milchsäuregärung anfallendes D-Octopin als schwache Säure nicht zur Ansäuerung der Zelle beiträgt (Azidose). Dem ist entgegenzuhalten, dass D-Octopin im Gegensatz zu Lactat den intrazellulären Raum nicht verlassen kann und sich damit in größeren Mengen ansammelt.[5] Schließlich führe die biochemische Bildung von D-Octopin auch zur Azidose.[5]

Siehe auch

Bearbeiten

Einzelnachweise

Bearbeiten
  1. a b c d e Eintrag zu D-(+)-Octopine bei Toronto Research Chemicals, abgerufen am 15. Oktober 2023 (PDF).
  2. a b G. Adam, Heidrun Anke, Wilhelm Boland, Wittko Francke: RÖMPP Lexikon Naturstoffe, 1. Auflage, 1997. Thieme, 2014, S. 318 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
  3. K. Morizawa: Über die Extraktstoffe von Octopus octopodia. In: Acta Schol. Med. Kyoto, 1927, 10, S. 285–298.
  4. SH. Smits et al.: A structural basis for substrate selectivity and stereoselectivity in octopine dehydrogenase from Pecten maximus. In: J Mol Biol., 2008, 381 (1); S. 200–211; PMID 18599075; doi:10.1016/j.jmb.2008.06.003.
  5. a b HO. Pörtner: Environmental and functional limits to muscular exercise and body size in marine invertebrate athletes. In: Comp Biochem Physiol A Mol Integr Physiol., 2002, 133 (2), S. 303–321; PMID 12208302; doi:10.1016/S1095-6433(02)00162-9.