Eigenschaften der 20 kanonischen Aminosäurereste.[1]
AS-
Rest
Abk. hydrophob polar geladen positive negativ klein winzig aromatic aliphatisch
Ala A X X X
Cys C X X
Asp D X X X X
Glu E X X X
Phe F X X
Gly G X X X
His H X X X X X
Lys K X X X X
Ile I X X
Leu L X X
Met M X
Asn N X X
Pro P X
Gln Q X
Arg R X X X
Ser S X X X
Thr T X X X
Val V X X X
Trp W X X X
Tyr Y X X X
Eigenschaften der 20 kanonischen Aminosäurereste
Aminosäurerest Code Code Seitenkette Klasse Größe van-der-Waals-Volumen Polarität Hydrophobizität[2] Acidität oder Basizität Säurekonstante pKs
Alanin Ala A -CH3 winzig 67 unpolar 1,8 neutral
Arginin Arg R -CH2CH2CH2NH-C(NH)NH2 148 polar -4,5 basisch (stark) 12,48
Asparagin Asn N -CH2CONH2 klein 96 polar -3,5 neutral
Asparaginsäure Asp D -CH2COOH klein 91 polar -3,5 sauer 3,90
Cystein Cys C -CH2SH winzig 86 polar 2,5 neutral 8,18
Glutaminsäure Glu E -CH2CH2COOH 109 polar -3,5 sauer 4,07
Glutamin Gln Q -CH2CH2CONH2 114 polar -3,5 neutral
Glycin Gly G -H winzig 48 unpolar -0,4 neutral
Histidin His H -CH2(C3H3N2) aromatisch 118 polar -3,2 basisch (schwach) 6,04
Isoleucin Ile I -CH(CH3)CH2CH3 aliphatisch 124 unpolar 4,5 neutral
Leucin Leu L -CH2CH(CH3)2 aliphatisch 124 unpolar 3,8 neutral
Lysin Lys K -CH2CH2CH2CH2NH2 135 polar -3,9 basisch 10,54
Methionin Met M -CH2CH2SCH3 124 unpolar 1,9 neutral
Phenylalanin Phe F -CH2(C6H5) aromatisch 135 unpolar 2,8 neutral
Prolin Pro P -CH2CH2CH2- klein 90 unpolar -1,6 neutral
Serin Ser S -CH2OH winzig 73 polar -0,8 neutral
Threonin Thr T -CH(OH)CH3 klein 93 polar -0,7 neutral
Tryptophan Trp W -CH2(C8H6N) aromatisch 163 polar -0,9 neutral
Tyrosin Tyr Y -CH2(C6H4)OH aromatisch 141 polar -1,3 neutral 10,46
Valin Val V -CH(CH3)2 aliphatisch klein 105 unpolar 4,2 neutral
  1. Taylor, W.R. (1986): The classification of amino acid conservation. In: J. Theor. Biol. Bd. 119, S. 205-218. PMID 3461222
  2. Kyte, J. & Doolittle, R.F. (1982): A simple method for displaying the hydropathic character of a protein In: J. Mol. Biol. Bd. 157, S. 105-132. PMID 7108955