Arginylierung

Arginylierung ist der Prozess, bei dem die Aminosäure Arginin an das N-terminale Ende von Proteinen angehängt wird. Das Anhängen dieser Aminosäure erfolgt sehr spezifisch und ist eine posttranslationale Modifikation von Proteinen.

Der eigentliche Prozess der Arginylierung wird durch das Enzym Arg-transfer-RNA-Protein-Transferase (Ate1) katalysiert. Dabei wird ein Arginyl-Rest an einen N-terminalen Asparagin-, Glutamin- oder Cystein-Rest gekoppelt. Dieser Prozess vollzieht sich nach einer spezifischen Proteolyse, das heißt Enzyme spalten das ursprüngliche Protein, so dass ein Peptid mit diesen N-terminalen Aminosäuren entsteht (oftmals wird nur das initiale Methionin abgespalten). Der Ausfall des evolutionär gut konservierten Enzyms Ate1 führt bei Mäusen zu tödlichen Fehlentwicklungen im Embryo.[1] Arginylierung ist eine wichtige Modifikation in Eukaryoten im Sinne der N-End Rule.

Die Funktion der Arginylierung selbst ist noch nicht geklärt. So wird jedes fünfte Aktin-Monomer in Fibroblasten mit einer Arginylierung versehen, welches eine direkte Auswirkung auf die erhöhte Stabilität von Aktinfilamenten hat.[2] Bei anderen Proteinen wiederum scheint Arginylierung eher ein Degradationssignal für diese zu sein.[3][4]

LiteraturBearbeiten

  1. P. Stöcker: Arginylierung. In: Laborjournal. 10/2006, S. 40.
  2. M. Karakozova, M. Kozak, C. C. Wong, A. O. Bailey, J. R. Yates, A. Mogilner, H. Zebroski, A. Kashina: Arginylation of beta-actin regulates actin cytoskeleton and cell motility. In: Science. 313(5784), 2006, S. 192–196. PMID 16794040.
  3. P. Bohley, J. Kopitz, G. Adam, B. Rist, F. von Appen, S. Urban: Post-translational arginylation and intracellular proteolysis. In: Biomed Biochim Acta. 50(4-6), 1991, S. 343–346. PMID 1801699.
  4. I. V. Davydov, A. Varshavsky: RGS4 is arginylated and degraded by the N-end rule pathway in vitro. In: J Biol Chem. 275(30), 2000, S. 22931–22941. PMID 10783390.