Antivirales Protein

Proteine, welche die Replikation von Viren hemmen

Ein antivirales Protein ist ein Protein, das die Replikation von Viren hemmt. Antivirale Proteine gehören zu den Restriktionsfaktoren.

Eigenschaften Bearbeiten

Antivirale Proteine wirken gegen verschiedene Abschnitte des Replikationszyklus von Viren. Eine Vielzahl der Gene antiviraler Proteine wird durch Typ-I-Interferone (IFN-α oder IFN-β) induziert. Antivirale Proteine haben neben den nützlichen Wirkungen für den Organismus, die sich aus einer Resistenz gegen Virusinfektionen ergibt, teilweise auch unerwünschte Nebenwirkungen,[1] wie beispielsweise Komplikationen durch körpereigene Interferon-induzierte Transmembranproteine (IFITM) im ersten Trimester der Schwangerschaft bei virusinduzierten Entzündungen.[2]

Beispiele Bearbeiten

Beispiele für antivirale Proteine sind APOBEC3G,[3] TRIM5α,[3] TRIM28/KAP1,[3] ZFP809,[3] Tetherin,[3] ZAP,[3] FEZ1,[3] MOV10,[3] die ISG12-Gruppe (6-16, ISG12 und ISG12-S),[4] die ISG1-8-Gruppe (9-27/Leu13, 1-8U und 1-8D),[4] die ISG15-Gruppe (ISG15/UCRP),[4] Mx1,[5] RIG-I,[6] MDA5,[6] IFITM-Gruppe,[1] SERINC-Gruppe,[1] RNAse L,[1] SAMHD1,[1] IFIT,[1] CH25H,[1] MxB,[1] TRIM22,[1] IFI16,[1] Proteinkinase R,[1] SLFN11,[1] PAR1,[1] Viperin[1] und Gp340.[7]

Bei Pflanzen wurden als antivirale Proteine das Pokeweed Antiviral Protein (PAP),[8] sowie N-Glycosidase,[9] RNase,[9][10] DNase,[9] Superoxiddismutase,[9] Peroxidase,[9] Katalase[9] und Ribosom-inaktivierende Proteine[11][10] beschrieben.

Literatur Bearbeiten

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. a b c d e f g h i j k l m n D. Sauter, F. Kirchhoff: Evolutionary conflicts and adverse effects of antiviral factors. In: eLife. Band 10, 01 2021, S. , doi:10.7554/eLife.65243, PMID 33450175, PMC 7811402 (freier Volltext).
  2. J. Buchrieser, O. Schwartz: Pregnancy complications and Interferon-induced transmembrane proteins (IFITM): balancing antiviral immunity and placental development. In: Comptes rendus biologies. Band 344, Nummer 2, Juli 2021, S. 145–156, doi:10.5802/crbiol.54, PMID 34213852.
  3. a b c d e f g h T. Hatziioannou, P. D. Bieniasz: Antiretroviral restriction factors. In: Current opinion in virology. Band 1, Nummer 6, Dezember 2011, S. 526–532, doi:10.1016/j.coviro.2011.10.007, PMID 22278313, PMC 3263365 (freier Volltext).
  4. a b c P. M. Martensen, J. Justesen: Small ISGs coming forward. In: Journal of interferon & cytokine research : the official journal of the International Society for Interferon and Cytokine Research. Band 24, Nummer 1, Januar 2004, S. 1–19, doi:10.1089/107999004772719864, PMID 14980080.
  5. O. Haller, S. Stertz, G. Kochs: The Mx GTPase family of interferon-induced antiviral proteins. In: Microbes and infection. Band 9, Nummer 14–15, 2007 Nov-Dec, S. 1636–1643, doi:10.1016/j.micinf.2007.09.010, PMID 18062906.
  6. a b E. Meylan, J. Tschopp, M. Karin: Intracellular pattern recognition receptors in the host response. In: Nature. Band 442, Nummer 7098, Juli 2006, S. 39–44, doi:10.1038/nature04946, PMID 16823444.
  7. D. Malamud, W. R. Abrams, C. A. Barber, D. Weissman, M. Rehtanz, E. Golub: Antiviral activities in human saliva. In: Advances in dental research. Band 23, Nummer 1, April 2011, S. 34–37, doi:10.1177/0022034511399282, PMID 21441478, PMC 3144043 (freier Volltext).
  8. R. Di, N. E. Tumer: Pokeweed antiviral protein: its cytotoxicity mechanism and applications in plant disease resistance. In: Toxins. Band 7, Nummer 3, März 2015, S. 755–772, doi:10.3390/toxins7030755, PMID 25756953, PMC 4379523 (freier Volltext).
  9. a b c d e f N. Choudhary, M. L. Lodha, V. K. Baranwal: The role of enzymatic activities of antiviral proteins from plants for action against plant pathogens. In: 3 Biotech. Band 10, Nummer 12, Dezember 2020, S. 505, doi:10.1007/s13205-020-02495-9, PMID 33184592, PMC 7642053 (freier Volltext).
  10. a b O. Musidlak, R. Nawrot, A. Goździcka-Józefiak: Which Plant Proteins Are Involved in Antiviral Defense? Review on In Vivo and In Vitro Activities of Selected Plant Proteins against Viruses. In: International Journal of Molecular Sciences. Band 18, Nummer 11, November 2017, S. , doi:10.3390/ijms18112300, PMID 29104238, PMC 5713270 (freier Volltext).
  11. A. Bolognesi, M. Bortolotti, S. Maiello, M. G. Battelli, L. Polito: Ribosome-Inactivating Proteins from Plants: A Historical Overview. In: Molecules. Band 21, Nummer 12, November 2016, S. , doi:10.3390/molecules21121627, PMID 27898041, PMC 6273060 (freier Volltext).