Die Wechselzahl (engl. Turnover Frequency, abgek. TOF) beschreibt in der Katalyse die Anzahl an Formelumsätzen (bzw. katalytischen Zyklen), die ein bestimmter Katalysator pro Zeitspanne und katalytisch aktivem Zentrum beschleunigen kann. Die Wechselzahl ist ein Maß für die Effizienz eines Katalysators.

Homogene metallorganische KomplexkatalyseBearbeiten

In der homogenen metallorganischen Komplexkatalyse ist in der Regel jedes Komplexmolekül katalytisch aktiv. Gemessen wird die Wechselzahl z. B. als die volumetrische Reaktionsrate   pro katalytisch aktivem Komplex  ; die SI-Einheit der Wechselzahl ist damit s−1.

Heterogene KatalyseBearbeiten

In der heterogenen Katalyse wird die Wechselzahl als Umsatz pro aktivem Zentrum pro Katalysatorvolumen bestimmt.

Die Zahl der aktiven Metallzentren ist dabei z. B. durch Wasserstoff- oder Kohlenmonoxidadsorption bestimmbar, die Zahl der aktiven Säurezentren z. B. durch die Adsorption von Ammoniak.[1]

BiokatalyseBearbeiten

In der Biochemie charakterisiert der Quotient aus Wechselzahl (kcat) und Michaelis-Menten-Konstante (Km) die Leistungsfähigkeit bzw. katalytische Effizienz eines einzelnen Enzymmoleküls.

Bei enzymatischen Reaktionen wird statt der Gesamtzahl an möglichen Umsätzen die Anzahl der Umsätze pro Zeitspanne bestimmt. Damit ist die Wechselzahl in diesem Zusammenhang die Geschwindigkeitskonstante der enzymatischen Reaktion. Daher wird hier auch von molekularer Aktivität (kcat) gesprochen. Mathematisch betrachtet beschreibt der Wert also das Maximum des Enzymumsatzes pro Zeit, der durch weitere Substratgabe nicht mehr steigerbar ist.

BeispieleBearbeiten

Tabelle
Enzym Substrat Wechselzahl (kcat)
in s−1
kcat / Km
in s−1·mol−1·l
Quelle
Carboanhydrase CO2 1.000.000 76.000.000 [2]
" HCO3 200.000 10.000.000 "
Katalase H2O2 10.000.000? 40.000.000
Acetylcholinesterase AcCh 25.000 50.000.000 [3]
Urease Harnstoff 3.000 1.250.000 [4]
Fumarase Fumarat 1150 5.560.000 [5]
" S-Malat 600 700.000 "
Kinasen ATP 1.000 ?
Trypsin, Chymotrypsin Proteine 100–1.000 ?
Dehydrogenasen NADH, H+, FADH2 1.000 ?
DNA-Polymerasen DNA, NTP 10–10.000 ?
- Pol I " 15 ?
- Pol III " 10.000 ?
Myosin-ATPase ATP 100 ?
humane Aldolase A Fructose-1,6-bisphosphat 60 1.150.000 [6]
" Fructose-1-phosphat 1,3 50 "
humane Aldolase B Fructose-1,6-bisphosphat 13 1.100.000 "
" Fructose-1-phosphat 11 3.000 "
humane Aldolase C Fructose-1,6-bisphosphat 20 1.500.000 "
" Fructose-1-phosphat 2,7 150 "
Lysozym Murein 0,5 ?

Siehe auchBearbeiten

EinzelnachweiseBearbeiten

  1. M. Boudart: Turnover Rates in Heterogeneous Catalysis. In: Chemical Reviews. 95, 1995, S. 661–666, doi:10.1021/cr00035a009.
  2. "The Catalytic Properties of Murine Carbonic Anhydrase VII"; Earnhardt,JN et al., Biochemistry 37 (1998), Seite 10837–10845 doi:10.1021/bi980046t (englisch).
  3. Stryer Biochemie. Elsevier, 2006, ISBN 978-3-8274-1800-5, S. 246
  4. "Kinetic and Structural Characterization of Urease Active Site Variants"; Matthew A. Pearson et al., Biochemistry 39 (2000), Seite 8575–8584, doi:10.1021/bi000613o (englisch).
  5. "X-ray crystallographic and kinetic correlation of a clinically observed human fumarase mutation"; Marcel Estévez et al., Protein Science 11 (2002), Seite 1552–1557 doi:10.1110/ps.0201602 (englisch).
  6. "Human Aldolase C: Characterization of the Recombinant Enzyme Expressed in Escherichia coli"; Takahiro Kusakabe et al., J. Biochem. 115 (1994), Nummer 6, Seite 1172–1177 PMID 7982900 (englisch).