Wikipedia

Stressfaser

kontraktile Bündel aus Aktinfilamenten

Stressfasern sind kontraktile Bündel aus Aktinfilamenten, die in nicht-muskulären Zellen zu finden sind.[1] Sie sind eine Komponente des Zytoskeletts. Die einzelnen Aktinfilamente werden dabei durch das Vernetzungsprotein α-Actinin gebündelt und mit dem Motorprotein Myosin-II durchsetzt.[2] Stressfasern sind wichtig für die Adhäsion, Kontraktilität und Motilität von verschiedenen Zellpopulationen.

Aufbau Bearbeiten

Eine einzelne Stressfaser besteht aus 10 bis 30 Aktinfilamenten.[3] Diese Filamente werden insbesondere durch das quervernetzende Protein α-Actinin zu einem Strang gebündelt.[4] Teilweise sind auch andere Proteine wie beispielsweise Espin oder Filamin an der Quervernetzung beteiligt.[5][6] Diese quervernetzenden Proteine sitzen in regelmäßigen Abständen entlang der Fasern; zwischen den quervernetzenden Bereichen sind Segmente mit nicht-muskulären Myosin-II und Tropomyosin.[7][8] Diese beiden Proteine ermöglichen die Kontraktion der Stressfaser.[9] Für den Aufbau dieser komplexen Strukturen ist die kleine GTPase RhoA notwendig.[10]

Funktionen Bearbeiten

Retention Bearbeiten

Die Wand von Gefäßen ist von Endothel-Zellen ausgekleidet. Durch den Strom des Blutes entlang der Gefäßwände entstehen Scherkräfte, die dazu führen könnten, dass sich Endothel-Zellen von der Wand ablösen. Dieser mechanische Stress induziert die Expression von RhoA, das die Bildung von Stressfasern bewirkt.[11][12] In Bereichen besonders hoher mechanischer Belastung (z. B. Aorta) und bei Bluthochdruck erhöht sich die Anzahl von Stressfasern in Endothel-Zellen.[13][14] Die Stressfasern sind über Fokalkontakte in der Zellwand verankert.[15] Die Kontraktilität der Stressfasern ermöglicht es den Endothel-Zellen, auch bei hohen Flussraten flach auf der Gefäßwand anzuliegen und damit die auf sie wirkenden Scherkräfte zu reduzieren.[16] Da diese Funktion der Stressfasern auf mechanischen Stress zuerst entdeckt wurde, wurden sie entsprechend benannt.

Migration Bearbeiten

Die Wanderung von Zellen ist ein zyklischer Prozess aus Protrusion vorderer Zellfortsätze und anschließender Kontraktion zum Nachziehen des hinteren Zellfortsatzes.[17] Stressfasern sind insbesondere für die Retraktion des hinteren Zellfortsatzes relevant.[18]

Morphogenese Bearbeiten

Als Morphogenese wird der Prozess bezeichnet, der die Gestalt einer Zelle determiniert. Diese wird insbesondere durch das Zytoskelett und u. a. auch den Stressfasern bestimmt.[19]

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. ↑ Thomas E. Kreis und Walter Birchmeier: Stress fiber sarcomeres of fibroblasts are contractile. In: Cell. Band 22, November 1980, S. 555–561, doi:10.1016/0092-8674(80)90365-7, PMID 6893813.
  2. ↑ S. Tojkander, G. Gateva, P. Lappalainen: Actin stress fibers – assembly, dynamics and biological roles. In: Journal of Cell Science. 125 (8). Jahrgang, 29. April 2012, S. 1855–1864, doi:10.1242/jcs.098087, PMID 22544950.
  3. ↑ L. P. Cramer, M. Siebert, T. J. Mitchison: Identification of novel graded polarity actin filament bundles in locomoting heart fibroblasts: implications for the generation of motile force. In: J. Cell Biol. Nr. 136, 1997, S. 1287–1305, doi:10.1083/jcb.136.6.1287, PMID 9087444, PMC 2132518 (freier Volltext).
  4. ↑ E. Lazarides, K. Burridge: Alpha-actinin: immunofluorescent localization of a muscle structural protein in nonmuscle cells. In: Cell. Band 6, 1975, S. 289–298, doi:10.1016/0092-8674(75)90180-4, PMID 802682.
  5. ↑ B. Chen, A. Li, D. Wang, M. Wang, L. Zheng, J. R. Bartles: Espin contains an additional actin-binding site in its N terminus and is a major actin-bundling protein of the sertoli cell-spermatid ectoplasmic specialization junctional plaque. In: Mol. Biol. Cell. Band 10, 1999, S. 4327–4339, doi:10.1091/mbc.10.12.4327, PMID 10588661.
  6. ↑ K. Wang, J. F. Ash, S. J. Singer: Filamin, a new high-molecular-weight protein found in smooth muscle and non-muscle cells. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 72, Nr. 11, 1. November 1975, S. 4483–4486, doi:10.1073/pnas.72.11.4483, PMID 53835.
  7. ↑ Klaus Weber, Ute Groeschel-Stewart: Antibody to Myosin: The Specific Visualization of Myosin-Containing Filaments in Nonmuscle Cells. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 71, Nr. 11, 1. November 1974, S. 4561–4564, doi:10.1073/pnas.71.11.4561, PMID 4612524.
  8. ↑ E. Lazarides: Tropomyosin antibody: the specific localization of tropomyosin in nonmuscle cells. In: J. Cell Biol. Band 65, 1975, S. 549–561, doi:10.1083/jcb.65.3.549, PMID 1094020.
  9. ↑ G. Isenberg, P. C. Rathke, N. Hülsmann, W. W. Franke, K. E. Wohlfarth-Bottermann: Cytoplasmic actomyosin fibrils in tissue culture cells. In: Cell and Tissue Research. Band 166, Nr. 4, 1. Februar 1976, S. 427–443, doi:10.1007/BF00225909, PMID 1253242.
  10. ↑ H. F. Paterson, A. J. Self, M. D. Garrett, I. Just, K. Aktories, A. Hall: Microinjection of recombinant p21rho induces rapid changes in cell morphology. In: Journal of Cell Biology. Band 111, Nr. 3, 1. September 1990, S. 1001–1007, doi:10.1083/jcb.111.3.1001, PMID 2118140.
  11. ↑ R.-P. Franke, M. Gräfe, H. Schnittler, D. Seiffge, C. Mittermayer, D. Drenckhahn: Induction of human vascular endothelial stress fibres by fluid shear stress. In: Nature. Band 307, Nr. 5952, Februar 1984, S. 648–649, doi:10.1038/307648a0, PMID 6537993.
  12. ↑ Beata Wojciak-Stothard, Anne J. Ridley: Shear stress–induced endothelial cell polarization is mediated by Rho and Rac but not Cdc42 or PI 3-kinases. In: Journal of Cell Biology. Band 161, Nr. 2, 28. April 2003, S. 429–439, doi:10.1083/jcb.200210135, PMID 12719476.
  13. ↑ A. J. Wong, T. D. Pollard, I. M. Herman: Actin filament stress fibers in vascular endothelial cells in vivo. In: Science. Band 219, Nr. 4586, 18. Februar 1983, S. 867–869, doi:10.1126/science.6681677, PMID 6681677.
  14. ↑ G. E. White, M. A. Gimbrone Jr, K. Fujiwara: Factors influencing the expression of stress fibers in vascular endothelial cells in situ. In: Journal of Cell Biology. Band 97, Nr. 2, 1. August 1983, S. 416–424, doi:10.1083/jcb.97.2.416, PMID 6684121.
  15. ↑ Pakorn Kanchanawong, Gleb Shtengel, Ana M. Pasapera, Ericka B. Ramko, Michael W. Davidson, Harald F. Hess, Clare M. Waterman: Nanoscale architecture of integrin-based cell adhesions. In: Nature. Band 468, Nr. 7323, November 2010, S. 580–584, doi:10.1038/nature09621, PMID 21107430.
  16. ↑ Stéphanie Pellegrin, Harry Mellor: Actin stress fibres. In: Journal of Cell Science. Band 120, Nr. 20, 15. Oktober 2007, S. 3491–3499, doi:10.1242/jcs.018473, PMID 17928305.
  17. ↑ Anne J. Ridley, Martin A. Schwartz, Keith Burridge, Richard A. Firtel, Mark H. Ginsberg, Gary Borisy, J. Thomas Parsons, Alan Rick Horwitz: Cell Migration: Integrating Signals from Front to Back. In: Science. Band 302, Nr. 5651, 5. Dezember 2003, S. 1704–1709, doi:10.1126/science.1092053, PMID 14657486.
  18. ↑ Rebecca A. Worthylake, Sean Lemoine, Joanna M. Watson, Keith Burridge: RhoA is required for monocyte tail retraction during transendothelial migration. In: Journal of Cell Biology. Band 154, Nr. 1, 9. Juli 2001, S. 147–160, doi:10.1083/jcb.200103048, PMID 11448997.
  19. ↑ Wenxiang Meng, Masatoshi Takeichi: Adherens Junction: Molecular Architecture and Regulation. In: Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. Band 1, Nr. 6, 12. Januar 2009, S. a002899, doi:10.1101/cshperspect.a002899, PMID 20457565.
Abgerufen von „https://de.wikipedia.org/w/index.php?title=Stressfaser&oldid=212386631“