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Opsin

Proteinanteil eines Sehpigments mit einem Retinal als Chromophor

Opsin (zu altgriechisch ὄψις ópsis „Sehen, Wahrnehmung, Auge“) bezeichnet den Proteinanteil eines Sehpigments, das insgesamt aus einem Protein sowie einem Chromophor besteht. Im englischen Sprachraum findet sich die Bezeichnung Opsin allerdings oft auch für das gesamte Sehpigment.

Opsine gehören zur Superfamilie der heptahelicalen Transmembranproteine bzw. G-Protein-gekoppelten Rezeptoren. Der Chromophor ist ein Terpenoid, meist 11-cis-Retinal (Retinal 1) oder 11-cis-3,4-Dehydro-Retinal (Retinal 2).

Es gibt zwei verschiedene Gruppen von Opsinen, die Skotopsine oder Stäbchen-Opsine, die in den Stäbchen für das Sehen in der Dämmerung und Dunkelheit verantwortlich sind, sowie die Photopsine oder Zapfen-Opsine, die in den Zapfen das Farbsehen ermöglichen. 11-cis-Retinal bildet dabei zusammen mit dem Stäbchen-Opsin das lichtempfindliche Pigment-Molekül Rhodopsin, das den Prozess der visuellen Signaltransduktion in den Stäbchen auslöst, und zusammen mit den verschiedenen Zapfen-Opsinen die bei verschiedenen Farben absorbierenden Iodopsine (siehe unten), die dasselbe in den Zapfen besorgen.

Lokalisierung Bearbeiten

Opsin wird bei Wirbeltieren im Wesentlichen in der Verbindung mit Retinal im Außensegment der Photorezeptoren eingelagert. Bei den Stäbchen sitzt das Rhodopsin in den Disks und deckt dort 90 % des gesamten Proteingehalts der Struktur ab. In den Zapfen befinden sich die dem Rhodopsin entsprechenden Iodopsine in Membraneinfaltungen. Bei Insekten und anderen Tieren mit Photorezeptoren des Rhabdomer-Typs wird das Protein in die Membran des Mikrovillisaums der Sehzellen eingebaut.

Nomenklatur Bearbeiten

Die bekanntesten in tierischer Retina gefundenen Pigmentmoleküle heißen wie das Protein mit jeweils einem Präfix zur Kennzeichnung ihrer Eigenfarbe oder aber Komplementärfarbe. Dieser heuristische, dabei aber inkonsistente Ansatz zur Benennung wird den später erzielten Forschungsergebnissen zwar nicht gerecht, ist aber bis in die Gegenwart in Verwen­dung, woraus sich viele Missverständnisse ergeben, die vor allem in der Sekundärliteratur und fachübergreifenden Lehre zu Tage treten.

So wurden die Namen der unterschiedlichen Sehpigmente zunächst häufig aus einem ihre eigene Farbe charakterisierenden Präfix, gefolgt vom Wort -opsin, gebildet. So war etwa Cyanopsin das blaue Sehpigment und Chloropsin das gelb-grüne Sehpigment. Nachdem erkannt wurde, dass die Farbabsorption des kompletten Sehpigments nur wenig seinem Chromo­phor, dafür umso mehr von der räumlichen Anordnung des Opsin-Proteins abhängt, wurden diese Bezeichnungen allmählich geändert und bezeichnen jetzt eher den Einsatzort oder die Sensitivität des Pigments, oft auch das gesamte Sehpigment (und nicht nur seinen Proteinanteil) als Opsin. Dementsprechend spricht man neuerdings beispielsweise nur noch vom rot-sensitiven oder LW-Opsin (langwelliges Opsin bzw. long wavelength opsin). Lediglich beim farbneutralen Sehpigment der Stäbchen dominiert weiterhin sein historischer Trivialname Rhodopsin (Sehpurpur).

Die nachfolgenden Absätze versuchen einen Überblick über die verschiedenen momentan gebräuchlichen Nomenklaturen der Opsine zu geben, wobei noch einmal darauf hingewiesen wird, dass diese zum Teil recht uneinheitlich sind:

 
Stammbaum der Opsine bei Tieren (Typ 2 Opsine)
Bei den Wirbeltieren gibt es 5 Gruppen von zum Sehen verwendeten Op­sinen. 4 davon dienen üblicherweise dem Farbensehen in den Zäpfchen, und eine dem Sehen in Dämmerung und Dunkelheit in den Stäbchen. In der folgenden Graphik steht lw (für langwellig – rot markiert) für ein Opsin das im langwelligen Bereich am besten absorbiert. Die meisten untersuchten Arten sehen damit im roten Bereich, einige im grünen Bereich. Bei den Men­schen­affen hat sich das Gen verdoppelt und eine Variante ist mutiert, sodass wir damit grün und rot sehen können, bei dem Zebrabärbling ist das ebenfalls geschehen und er unterscheidet hiermit zwei ver­schie­dene Rottöne. Das zweite Opsin dient bei den meisten Wirbeltieren zur Wahrnehmung von UV-Licht und heißt deshalb UVS oder aus sw1 (für short wave 1) einige Tiere sehen damit violett, der Mensch sieht damit blau. Ein weiteres Opsin dient bei den Wirbeltieren, die es besitzen zur Wahrnehmung von blauem Licht. Bei den Säugetieren und damit auch beim Menschen ist es ver­loren­ge­gangen. RH2 ist so abgekürzt, weil es dem Rhodopsin auffallend ähnlich ist und dient bei den Arten, die es besitzen der Wahrnehmung von grünem Licht. RH (Rhodopsin) dient dem Sehen bei Dämmerung und Dunkelheit.[1]

Opsin in der allgemeinen Biosensorik Bearbeiten

Rhodopsin
als Sehpigment der Tiere (mit und ohne Wirbelsäule) basiert auf Re­tinal 1 und absorbiert abhängig von der Spezies maximal zwischen 492 nm und 502 nm.[2]
Iodopsin
als Sehpigment der Farbsensoren tierischer Polychromaten basiert wie Rhodopsin auf Re­tinal 1 und absorbiert abhängig von Spezies und Typ des Zapfens maximal bei etwa 350 nm (UV), etwa 420 nm (S), ca. 535 nm (M), ca. 565 nm (L) oder ca. 640 nm (XL).[2]
Porphyropsin
als Sehpigment der Süß­was­ser­fische enthält Retinal 2 als Chro­mo­phor statt Retinal 1 des Rhod­op­sin. Sein Absorptionsmaximum liegt bei 522 nm.[2]
Cyanopsin
als Sehpigment der Farbsensoren von Süßwasserfischen enthält analog zu Porphyropsin Retinal 2 als Chromophor statt Retinal 1, wie Iodopsin. Es absorbiert bei Wellen­längen maximal, die denen des Iodopsins ähnlich sind.[2]
Skotopsin
Opsin der Stäbchen, das mit Re­tinal 1 zusammen Rhodopsin bildet.[3]
Photopsin
Opsin der Zapfen, das mit Re­tinal 1 zusammen Iodopsin bildet.[3]

Probleme der Verwendung des unscharfen Begriffs Opsin Bearbeiten

Die Namensgebung darf nicht in aller Strenge so aufgefasst werden, wie man es von kleineren Molekülen aus der Chemie gewohnt ist. So ergeben schon kleine Variationen im Aufbau des Opsin-Proteins unterschiedliche Absorptionsspektren der jeweils verglichenen, individuellen Pig­ment-Varianten. Das Ab­sorp­tions­maximum kann einem "bestimmten" Opsin also nur bei gleichzeitiger Angabe we­nigstens des gebundenen Retinals und der zoologischen Herkunft zugeordnet werden, und selbst dann ist dieser Wert nur als Standardwert der Vertreter dieser angegebenen Spezies zu verstehen. Zudem verwenden unterschiedliche Autoren diese Begriffe in ihren Ver­öffent­lichungen recht uneinheitlich. So wird etwa „Iodopsin“ als Überbegriff für die verschiedenen Pig­mente der Zapfen verwendet, obwohl es auch ein ganz spezielles dieser Pigmente bezeichnet.[4] Als „Rhodopsin“ wird zumeist der Sehpurpur der Stäbchen bezeichnet, obwohl in der Fachliteratur bisweilen auch die Signaltransduktion der Zapfen dem „Rhodopsin“ zugeschrieben wird. „Porphyropsin“ wiederum wird meist als Sehpurpur der Süßwasserfische dem „Rhodopsin“ der Landtiere gegenübergestellt, obwohl auch ein Pigment der Zapfen der Altweltaffen diese Bezeichnung trägt. Das „Porphyropsin“ der Stäbchen der Süßwasserfische allerdings besitzt Retinal 2 als Chromophor, während „Porphyropsin“ der Altweltaffen genaugenommen eine Variante der Iodopsine ist, also aus Retinal 1 als Chromophor und einem Zapfen-Opsin als Proteinkomponente aufgebaut ist.

Konventionen zur Vermeidung von begrifflichen Inkohärenzen Bearbeiten

Der Begriff Opsin beschreibt in Singular und Plural jeweils den notwendigen aber nicht hinreichenden Protein-Bestandteil eines Sehpigments.

Klassifizierung der Opsine nach dem Zelltyp, in dem sie auftreten Bearbeiten

Skotopsin
Das Opsin von Sehpigmenten, die keine Farbempfindungen in der Verarbeitungskaskade hervorrufen, heißt Skotopsin. Es kommt in den Stäbchen vor.
Photopsin
Das Opsin von Sehpigmenten, dessen Reaktion zu einer Farbempfindung führt, heißt Photopsin. Es kommt in den Zapfen vor.

Schwachstelle dieser Definition: Farbempfindungen sind möglich, sobald zwei Sehpigmente mit unterschiedlicher spektraler Empfindlichkeit vorhanden sind. Unabhängig von deren Namen und Chemie. Farbempfindungen entstehen durch das Vergleichen der Reize verschiedener Sehpigmente. Im Prinzip reicht sogar ein Sehpigment oder Sensor mit verschiedenen vorgeschalteten Filtern aus (Beispiele: MKF-6, RGB-Sensor).

Klassifizierung der Photopsine in Spektralklassen Bearbeiten

Photopsine werden nach dem Absorptionsmaximum des jeweils von ihnen mit dem Chromophor zusammen gebildeten Sehpigments grob in derzeit 5 Spektralklassen eingeteilt:

XL-Opsin
ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im nahen Infrarot ausbildet.
L-Opsin
ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im langwelligen VIS bildet.
M-Opsin
ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im mittleren Frequenzbereich des VIS bildet.
S-Opsin
ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im kurzwelligen VIS bildet.
UV-Opsin
ist ein Photopsin, das ein Sehpigment für Reize im nahen Ultraviolett ausbildet.

Ausnahme von der strengen Konvention Bearbeiten

Die beiden bisher besonders gründlich erforschten Klassen von Sehpigmenten unterscheiden sich wesentlich im Chromophor und heißen für Retinal-1-Typen Rhodopsin bzw. für Retinal-2-Typen Porphyropsin. Diese Benennung von Sehpigmenten mit Begriffen, die auf -opsin enden, geht auf die elementaren Arbeiten von George Wald zurück. Sie ist zu stark in der Fachliteratur verankert, als dass sie vermieden werden könnte.

Übersichtstabelle Bearbeiten

Chromophor Opsin-Typ Pigment Absorptions-
maximum
λmax in nm 		Beispiele für das Vorkommen
11-cis-Retinal
(Retinal 1)		 Skotopsin Rhodopsin 500 Wirbeltiere einschließlich des Menschen
11-cis-Retinal UV-Photopsin UV-Iodopsin 340 Honigbiene
11-cis-Retinal S-Photopsin S-Iodopsin 430 Affen
11-cis-Retinal M-Photopsin M-Iodopsin 535
11-cis-Retinal L-Photopsin L-Iodopsin 565 Altweltaffen
11-cis-Retinal (Apo-)Melanopsin Holo-Melanopsin 485 Mensch (retinale Ganglienzellen)
11-cis-3,4-Dehydro-Retinal
(Retinal 2)		 Skotopsin Porphyropsin 520 Süßwasserfische, Amphibien
11-cis-3,4-Dehydro-Retinal UV-Photopsin UV-Cyanopsin 360
11-cis-3,4-Dehydro-Retinal S-Photopsin S-Cyanopsin 420
11-cis-3,4-Dehydro-Retinal M-Photopsin M-Cyanopsin 530
11-cis-3,4-Dehydro-Retinal L-Photopsin L-Cyanopsin 580
11-cis-3,4-Dehydro-Retinal XL-Photopsin XL-Cyanopsin 620
9-cis-Retinal Skotopsin Iso-Rhodopsin 485  
9-cis-Retinal Photopsin Iso-Iodopsin 515  
9-cis-3,4-Dehydro-Retinal Skotopsin Iso-Porphyropsin 510  
9-cis-3,4-Dehydro-Retinal Photopsin Iso-Cyanopsin 575  
13-cis-Retinal Bakterien-Opsin Bakteriorhodopsin,
Proteorhodopsin		 560 Bakterien (lichtgetriebene Protonenpumpe,
siehe auch Chemiosmotische Kopplung)
13-cis-Retinal Halo-Opsin Halorhodopsin[5] 570 Halobakterien (lichtgesteuerter Chlorid-Kanal)
13-cis-Retinal Channel-Opsine Channelrhodopsine 460 – 535 Algen (lichtgesteuerter Kationen-Kanal)

Defekte Bearbeiten

Defekte in den Opsin-Genen der Zapfen können zur Farbenblindheit führen. Defekte im Opsin-Gen der Stäbchen können zu einer Retinitis pigmentosa führen.

Mikrobielle Opsine Bearbeiten

Grundsätzlich lassen sich zwei Typen von Opsinen unterscheiden:[6][7]

Beide Typen sind Rezeptoren mit sieben Transmembranen und werden durch die kovalente Bindung von Retinal als Chromophor zu Licht wahrnehmenden Photorezeptoren. Sie sind jedoch auf Sequenzebene nicht miteinander verwandt. Die Tatsache, dass sie beide ein Retinal verwenden, ist das Ergebnis einer konvergenten Evolution.[10][11]

Bei Pilzen wie Blastocladiella emersonii (Blastocladiales[12]), einem begeißelten, früh divergierenden (im Stammbaum stehenden) Pilz, werden Opsine vom Typ 1 für die Phototaxis verwendet.[13]

Bei Spizellomyces punctatus (Chytridiomycetes) wurden jedoch keine Opsine vom Typ 1 gefunden,[14] dafür jedoch ein mutmaßliches Opsin vom Typ 2. Dieses hat mit anderen G-Protein-gekoppelten Rezeptoren eine Reihe von konservierten Motiven und Aminosäuren gemeinsam, darunter das Lysin, das dem Residuum 296 im Rinderrhodopsin entspricht[15] − dieses ist für die Netzhautbindung (englisch retinal binding) und die Lichtsensorik von Bedeutung[16]. Wie das TM-Score (englisch Template modeling score, auch template-based structure modelling[17]) nahelegt, ist es auch strukturell den tierischen Typ-2-Opsinen ähnlich. Zumindest rechnerisch kann es Retinal als Chromophor binden, allerdings bevorzugt 9-cis-Retinal,[15][18] im Gegensatz zu den meisten klassischen tierischen Typ-2-Opsinen, wie etwa dem Rinderrhodopsin, das im dunklen Zustand an das 11-cis-Retinal bindet[19][20][21][22][23] Die biologische Funktion des Opsins von S. punctatus ist noch unbekannt (Stand 2017).[15] Es ist auch noch nicht klar, ob es sich tatsächlich um ein Opsin vom Typ 2 handelt, da es in der umfassenden Opsin-Phylogenie von Gühmann et al. (2022) fehlt.[24] Wenn es sich tatsächlich um einen Photorezeptor handeln sollte, dann könnte sich die Lichtempfindlichkeit im Prinzip unabhängig von der andrer Pilze entwickelt haben.

Siehe auch Bearbeiten

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. ↑ Yoshinori Shichida, Take Matsuyama: Evolution of opsins and phototransduction. In: Philosophical Transactions of the Royal Society of London, Band 364, Nr. 1531, 12. Oktober 2009, S. 2881​–2895; doi:10.1098/rstb.2009.0051, PMID 19720651, PMC 2781858 (freier Volltext).
  2. ↑ a b c d George Wald: The molecular basis of visual excitation (PDF; 292 kB), Nobel lecture, December 12, 1967.
  3. ↑ a b George Wald, Paul K. Brown, Patricia H. Smith: Iodopsin. In: The Journal of General Physiology, Band 38, Nr. 5, 20. Mai 1955, S. 623-681; doi:10.1085/jgp.38.5.623.
  4. ↑ Lexikon der Medizin: Iodopsin (Memento vom 15. Oktober 2009 im Internet Archive) bei imedo.de.
  5. ↑ a b Halorhodopsin. Lexikon der Biologie, spektrum.de.
  6. ↑ a b David C. Plachetzki, Caitlin R. Fong, Todd H. Oakley: The evolution of phototransduction from an ancestral cyclic nucleotide gated pathway. In: Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences. 277. Jahrgang, Nr. 1690, 7. Juli 2010, S. 1963–1969, doi:10.1098/rspb.2009.1797, PMID 20219739, PMC 2880087 (freier Volltext) – (englisch).
  7. ↑ Russell D. Fernald: Casting a Genetic Light on the Evolution of Eyes. In: Science. 313. Jahrgang, Nr. 5795, 29. September 2006, S. 1914–1918, doi:10.1126/science.1127889, PMID 17008522, bibcode:2006Sci...313.1914F (englisch).
  8. ↑ Stephen A. Waschuk, Arandi G. Bezerra Jr., Lichi Shi, Leonid S. Brown: ​Leptosphaeria rhodopsin: bacteriorhodopsin-like proton pump from a eukaryote. In: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, Band 102, Nr. 19, Mai 2005, S. 6879​–6883, bibcode:2005PNAS..102.6879W; doi:10.1073/pnas.0409659102, PMID 15860584, PMC 1100770 (freier Volltext) (englisch)
  9. ↑ Vsevolod Katritch, Vadim Cherezov, Raymond C. Stevens: Structure-function of the G protein-coupled receptor superfamily. In: Annual Review of Pharmacology and Toxicology. 53. Jahrgang, Nr. 1, 6. Januar 2013, S. 531–556, doi:10.1146/annurev-pharmtox-032112-135923, PMID 23140243, PMC 3540149 (freier Volltext) – (englisch).
  10. ↑ John B. C. Findlay, Darryl J. C. Pappin: The opsin family of proteins. In: The Biochemical Journal. 238. Jahrgang, Nr. 3, 15. September 1986, S. 625–42, doi:10.1042/bj2380625, PMID 2948499, PMC 1147185 (freier Volltext) – (englisch).
  11. ↑ De-Liang Chen, Guang-yu Wang, Bing Xu, Kun-Sheng Hu: All-trans to 13-cis retinal isomerization in light-adapted bacteriorhodopsin at acidic pH. In: Journal of Photochemistry and Photobiology B: Biology. 66. Jahrgang, Nr. 3, April 2002, S. 188–194, doi:10.1016/S1011-1344(02)00245-2, PMID 11960728 (englisch).
  12. ↑ NCBI Taxonomy Browser: Blastocladiella emersonii, Details: Blastocladiella emersonii Cantino & Hyatt, 1953 (species).
  13. ↑ Gabriela Mól Avelar, Talita Glaser, Guy Leonard, Thomas A. Richards, Henning Ulrich, Suely L. Gomes: A Cyclic GMP-Dependent K+ Channel in the Blastocladiomycete Fungus Blastocladiella emersonii. In: Eukaryotic Cell, Band 14, Nr. 9, September 2015, S. 958–963; doi:10.1128/EC.00087-15, PMID 26150416, PMC 4551585 (freier Volltext) (englisch).
  14. ↑ Luis Javier Galindo, David S. Milner, Suely Lopes Gomes, Thomas A. Richards: A light-sensing system in the common ancestor of the fungi. In: Current Biology. 32. Jahrgang, Nr. 14, Juli 2022, S. 3146​–3153.e3, doi:10.1016/j.cub.2022.05.034, PMID 35675809, PMC 9616733 (freier Volltext) – (englisch).
  15. ↑ a b c Steven R. Ahrendt, Edgar Mauricio Medina, Chia-en A. Chang, Jason E. Stajich: Exploring the binding properties and structural stability of an opsin in the chytrid Spizellomyces punctatus using comparative and molecular modeling. In: PeerJ, Band 5, 27. April 2017, S. e3206; doi:10.7717/peerj.3206, PMID 28462022, PMC 5410147 (freier Volltext) (englisch).
  16. ↑ Nicole Y. Leung, Dhananjay P. Thakur, Adishthi S. Gurav, Sang Hoon Kim, Antonella Di Pizio, Masha Y. Niv, Craig Montell: Functions of Opsins in Drosophila Taste. In: Current Biology, Band 30, Nr. 8, April 2020, S. 1367–1379.e6; doi:10.1016/j.cub.2020.01.068, PMID 32243853, PMC 7252503 (freier Volltext) (englisch).
  17. ↑ Stephen Price, Stéphane Tombeur, Alexander Hudson, Nanda Kumar Sathiyamoorthy, Paul Smyth, Anjana Singh, Mara Peccianti, Elisa Baroncelli, Ahmed Essaghir, Ilaria Ferlenghi, Sanjay Kumar Phogat, Gurpreet Singh: TMQuery: a database of precomputed template modeling scores for assessment of protein structural similarity. In: Bioinformatics, Band 38, Nr. 7, März 2022, S. 2062​–2063; doi:10.1093/bioinformatics/btac044, Epub 1. Februar 2022.
  18. ↑ 9-cis-Retinal. Auf: Merck (sigmaaldrich.com).
  19. ↑ George Wald: Carotenoids and the Vitamin A Cycle in Vision. In: Nature. 134. Jahrgang, Nr. 3376, 14. Juli 1934, S. 65, doi:10.1038/134065a0, bibcode:1934Natur.134...65W (englisch).
  20. ↑ George Wald, Paul K. Brown, Ruth Hubbard, William Oroshnik: Hindered cis Isomers of Vitamin a and Retinene: The Structure of the neo-b Isomer. In: Proceedings of the National Academy of Sciences, Band 41, Nr. 7, 15. Juli 1955, S. 438–451, bibcode:1955PNAS...41..438W; doi:10.1073/pnas.41.7.438, PMID 16589696, PMC 528115 (freier Volltext) (englisch).
  21. ↑ Paul K. Brown, George Wald: The Neo-b Isomer of Vitamin A and Retinene. In: The Journal of Biological Chemistry. 222. Jahrgang, Nr. 2, Oktober 1956, S. 865–877, doi:10.1016/S0021-9258(20)89944-X, PMID 13367054 (englisch).
  22. ↑ William Oroshnik: The Synthesis and Configuration of neo-b Vitamin A and Neoretinene b. In: Journal of the American Chemical Society. 78. Jahrgang, Nr. 11, Juni 1956, S. 2651​–2652, doi:10.1021/ja01592a095 (englisch).
  23. ↑ William Oroshnik, Paul K. Brown, Ruth Hubbard, George Wald: Hindered cis Isomers of Vitamin A and Retinene: The Structure of the neo-b Isomer. In: Proceedings of the National Academy of Sciences, Band 42, Nr. 9, September 1956, S. 578–580; doi:10.1073/pnas.42.9.578, PMID 16589909, PMC 534254 (freier Volltext) (englisch).
  24. ↑ Martin Gühmann, Megan L. Porter, Michael J. Bok: The Gluopsins: Opsins without the Retinal Binding Lysine. In: Cells. 11. Jahrgang, Nr. 15, 6. August 2022, S. 2441, doi:10.3390/cells11152441, PMID 35954284, PMC 9368030 (freier Volltext) – (englisch).
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