Lysosomales Schutzprotein
Das lysosomale Schutzprotein (PPCA) (auch: Cathepsin A oder Serin-Carboxypeptidase A) ist ein Protein, das als Dimer an lysosomale Enzyme (β-Galactosidasen und Neuraminidasen) bindet und diese stabilisiert. Es ist daher unentbehrlich beim Abbau von Glycosphingolipiden. Zusätzlich fungiert PPCA als Peptidase, die in der Lage ist, ein breites Spektrum endständiger Aminosäuren von Proteinen abzutrennen. Diese Exopeptidase-Aktivität ist in allen Tieren zu finden und ist möglicherweise Teil der Antigenpräsentation in B-Zellen. Beim Menschen führen Mutationen im CTSA-Gen zur seltenen erblichen Galactosialidose.[1][2][3]
| Lysosomales Schutzprotein | ||
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| Bändermodell des PPCA-Dimer, nach 1IVY | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 1IVY, 3BP4, 3BP7, 3BXN, 4AZ0, 4AZ3, 4CI9, 4CIA, 4CIB, 4MWS, 4MWT | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 452 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | 20 kDa + 32 kDa | |
| Präkursor | (52 kDa) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | CTSA GLB2; GSL; NGBE; PPCA; PPGB | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.16.5, Serinprotease | |
| MEROPS | S10.002 | |
| Reaktionsart | Hydrolyse endständiger Aminosäuren von Proteinen | |
| Substrat | R-Xaa-Yaa + H2O | |
| Produkte | R-Xaa + Yaa | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | mehrzellige Tiere | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 5476 | 19025 |
| Ensembl | ENSG00000064601 | ENSMUSG00000017760 |
| UniProt | P10619 | P16675 |
| Refseq (mRNA) | NM_000308 | NM_001038492 |
| Refseq (Protein) | NP_000299 | NP_001033581 |
| Genlocus | Chr 20: 45.89 – 45.9 Mb | Chr 2: 164.83 – 164.84 Mb |
| PubMed-Suche | 5476 | 19025
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Inhibitoren der Proteaseaktivität sind Antipain, Ebelacton A, Piperastatin A.
Literatur
Bearbeiten- M. Hiraiwa: Cathepsin A/protective protein: an unusual lysosomal multifunctional protein. In: Cellular and molecular life sciences : CMLS. Band 56, Nummer 11–12, Dezember 1999, S. 894–907, ISSN 1420-682X. PMID 11212324. (Review).
- V. Seyrantepe, A. Hinek u. a.: Enzymatic activity of lysosomal carboxypeptidase (cathepsin) A is required for proper elastic fiber formation and inactivation of endothelin-1. In: Circulation. Band 117, Nummer 15, April 2008, S. 1973–1981, ISSN 1524-4539. doi:10.1161/CIRCULATIONAHA.107.733212. PMID 18391110.
- Pshezhetsky, A.V.: Lysosomal carboxypeptidase A. In: Handbook of Proteolytic Enzymes, 2 edn (Hrsg.: Barrett,A.J., Rawlings,N.D. & Woessner,J.F.), S. 1923–1929, Elsevier, London (2004)
Einzelnachweise
Bearbeiten- ↑ UniProt P10619
- ↑ E. J. Bonten, Y. Campos u. a.: Heterodimerization of the sialidase NEU1 with the chaperone protective protein/cathepsin A prevents its premature oligomerization. In: The Journal of biological chemistry. Band 284, Nummer 41, Oktober 2009, S. 28430–28441. doi:10.1074/jbc.M109.031419. PMID 19666471. PMC 2788892 (freier Volltext).
- ↑ M. Reich, K. D. Spindler u. a.: Cathepsin A is expressed in primary human antigen-presenting cells. In: Immunology letters. Band 128, Nummer 2, Februar 2010, S. 143–147, ISSN 1879-0542. doi:10.1016/j.imlet.2009.11.010. PMID 19954752.