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Isoelektrischer Punkt

pH-Wert, bei dem amphotere Moleküle keine effektive Ladung aufweisen

Der isoelektrische Punkt (IEP oder pI) ist der pH-Wert, bei dem die Zahl der positiven und negativen Ladungen eines amphoteren Moleküls im statistischen Mittel genau gleich ist.[1]

Isoelektrischer Punkt in ProteinenBearbeiten

Gelöste Proteine bilden polyvalente Ionen. Ihre negativen Ladungen rühren von den Carboxygruppen der Glutaminsäure- und Asparaginsäure-Reste her. Auch die Carboxygruppe der Kette steuert eine negative Ladung bei. Die positiven Ladungen werden von den basischen Aminosäuren Arginin, Lysin und Histidin sowie von der aminoendständigen Aminosäure geliefert. Der Ladungszustand dieser sauren und basischen Gruppen hängt vom pH-Wert ab: Ein niedriger pH-Wert drängt die Dissoziation der sauren Gruppen zurück, bei einem hohen pH-Wert sind die basischen Gruppen ungeladen. Daraus erschließt sich, dass beim isoelektrischen Punkt die Löslichkeit von Proteinen am geringsten ist. Die Berechnung des isoelektrischen Punktes von Proteinen ist aufgrund von Konfigurationseinflüssen nicht trivial.[2]

Isoelektrischer Punkt in AminosäurenBearbeiten

Aminosäuren liegen in wässriger Lösung beim pH-Wert des isoelektrischen Punktes als Zwitterionen vor.

Siehe auchBearbeiten

WeblinksBearbeiten

  • IPC – Isoelectric Point Calculator — Berechnen Sie den isoelektrischen Punkt des Proteins mit über 15 Methoden
  • CurTiPot — eine Tabellenkalkulation zur Berechnung von Säure-Base-Gleichgewichten (Ladung gegen pH-Plot von amphoteren Molekülen, z. B. Aminosäuren)
  • SWISS-2DPAGE — eine Datenbank mit isoelektrischen Punkten aus der zweidimensionalen Polyacrylamid-Gelelektrophorese (~ 2000 Proteine)
  • Proteome-pI — eine Proteom-isoelektrische Punkt-Datenbank (vorhergesagter isoelektrischer Punkt für alle Proteine)

EinzelnachweiseBearbeiten

  1. Eintrag zu isoelectric point. In: IUPAC Compendium of Chemical Terminology (the “Gold Book”). doi:10.1351/goldbook.I03275 Version: 2.3.3.
  2. Vergleiche Protein pKa calculations in der englischsprachigen Wikipedia.