Wikipedia

Hartmut Oschkinat

deutscher Strukturbiologe und Professor für Chemie

Hartmut Oschkinat (geboren am 28. Februar 1957)[1] ist ein deutscher Strukturbiologe und Professor für Chemie an der Freien Universität Berlin. Er erforscht biologische Makromoleküle mittels Festkörper-Kernspinresonanzspektroskopie.

Hartmut Oschkinat (2017)

Er ist Mitglied des redaktionellen Beirats der Fachzeitschriften Journal of Biomolecular NMR und Structure.[2][3]

Leben und Werdegang Bearbeiten

Oschkinat studierte Chemie an der Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main. Er wurde 1986 unter Betreuung seines Doktorvaters Horst Kessler mit der Arbeit „Analysis of the conformation of Cyclosporin in solution using NMR-spectroscopy: development and use of new methods“ promoviert. Nach einem Aufenthalt als Postdoc bei Geoffrey Bodenhausen an der Universität Lausanne ging Oschkinat 1987 an das Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried. Dort arbeitete er mit Marius Clore, Angela Gronenborn und dem Nobelpreisträger Robert Huber. Nach seiner Habilitation an der Technischen Universität München im Jahre 1992 arbeitete Oschkinat am European Molecular Biology Laboratory (EMBL) in Heidelberg. Seit 1998 ist er Leiter der Abteilung NMR-unterstützte Strukturbiologie am Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie in Berlin.[4]

Forschung Bearbeiten

Zu Beginn seiner Karriere arbeitete Oschkinat auf dem Feld der Lösungs-NMR und trug entscheidend dazu bei, die mehrdimensionale NMR-Spektroskopie in der Strukturbiologie zu etablieren.[5] Nach Anwendungen zur Bestimmung der dreidimensionalen Struktur von löslichen Proteinen wie beispielsweise einer Pleckstrin Homology (PH)[6] - und WW-Domäne,[7] von welcher er auch Protein-Protein-Interaktionen näher charakterisierte[8] und Fragment-basierte Wirkstoffentwicklung anwendete,[9][10] verlagerte Oschkinat seinen Forschungsschwerpunkt auf die Untersuchung von Proteinen mittels Festkörper-Kernspinresonanzspektroskopie mit Magic-Angle-Spinning (MAS). Seine Forschungsgruppe konnte als erste eine Proteinstruktur mit dieser Methode bestimmen,[11] wobei es sich um die Struktur einer mikrokristallinen Probe einer SH3-Domäne handelt.[12] Seit 2005 untersucht seine Arbeitsgruppe komplexe Proteine, wie beispielsweise Membranproteine in ihrer nativen Lipidumgebung,[13][14][15] amyloide Fibrillen[16] und Oligomere.[17] Darüber hinaus entwickelt er Methoden um besonders herausfordernde strukturbiologische Fragestellungen zu lösen, bei denen die Festkörper-Kernspinresonanzspektroskopie mit besonderem Nutzen eingesetzt werden kann. Dies beinhaltet insbesondere Dynamic Nuclear Polarization[18][19] und Protonendetektion mittels schnellem Magic-Angle-Spinning.[20]

Leistungen Bearbeiten

Im Jahre 1998 wurde Oschkinat als Mitglied in die European Molecular Biology Organization aufgenommen.[21] Von 2009 bis 2011 leitete er als geschäftsführender Direktor das Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie.[22][23] Ab 2012 war er Mitglied des Internationalen Wissenschaftlichen Beirats des Central European Institute of Technology in Brno.[24] Im Jahre 2013 wurde Oschkinat als Ehrenmitglied in die National Magnetic Resonance Society (Indien) aufgenommen.[25] 2014 erhielt Oschkinat den Günther Laukien Preis, der jährlich auf der Experimental Nuclear Magnetic Resonance Conference in den USA vergeben wird.[26][27][28][29]

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. ↑ Symposium: Biological Solid-State NMR and Beyond, in honour of Hartmut Oschkinat's 60th birthday. (jpg) Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie, archiviert vom Original (nicht mehr online verfügbar) am 27. Februar 2017; abgerufen am 24. Januar 2017.  Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.@1@2Vorlage:Webachiv/IABot/www.leibniz-fmp.de
  2. ↑ Staff and Editorial Board of Structure. Abgerufen am 14. Februar 2017.
  3. ↑ Editorial board of Journal of Biomolecular NMR. Abgerufen am 14. Februar 2017.
  4. ↑ Department of NMR-Supported Structural biology (Hartmut Oschkinat). Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie (FMP Berlin), archiviert vom Original (nicht mehr online verfügbar) am 27. Februar 2017; abgerufen am 25. Januar 2017.  Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.@1@2Vorlage:Webachiv/IABot/www.leibniz-fmp.de
  5. ↑ H. Oschkinat, C. Griesinger, P. J. Kraulis, O. W. Sørensen, R. R. Ernst, A. M. Gronenborn, G. M. Clore: Three-dimensional NMR spectroscopy of a protein in solution. In: Nature. Band 332, Nr. 6162, 1988, S. 374–376, doi:10.1038/332374a0, PMID 3352736.
  6. ↑ M. J. Macias, A. Musacchio, H. Ponstingl, M. Nilges, M. Saraste, H. Oschkinat: Structure of the pleckstrin homology domain from beta-spectrin. In: Nature. Band 369, Nr. 6482, 1994, S. 675–677, doi:10.1038/369675a0, PMID 8208297.
  7. ↑ M. J. Macias, V. Gervais, C. Civera, H. Oschkinat: Structural analysis of WW domains and design of a WW prototype. In: Nat. Struct. Biol. Band 7, Nr. 5, 2000, S. 375–379, doi:10.1038/75144, PMID 10802733.
  8. ↑ M. J. Macias, M. Hyvönen, E. Baraldi, J. Schultz, M. Sudol, M. Saraste, H. Oschkinat: Structure of the WW domain of a kinase-associated protein complexed with a proline-rich peptide. In: Nature. Band 382, Nr. 6592, 1996, S. 646–649, doi:10.1038/382646a0, PMID 8757138.
  9. ↑ M. Joshi, C. Vargas, P. Boisguerin, A. Diehl, G. Krause, P. Schmieder, K. Moelling, V. Hagen, M. Schade, H. Oschkinat: Discovery of low-molecular-weight ligands for the AF6 PDZ domain. In: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. Band 45, Nr. 23, 2006, S. 3790–3795, doi:10.1002/anie.200503965, PMID 16671149.
  10. ↑ M. Pellecchia, I. Bertini, D. Cowburn, C. Dalvit, E. Giralt, W. Jahnke, T. L. James, S. W. Homans, H. Kessler, C. Luchinat, B. Meyer, H. Oschkinat, J. Peng, H. Schwalbe, G. Siegal: Perspectives on NMR in drug discovery: a technique comes of age. In: Nat Rev Drug Discov. Band 7, Nr. 9, 2008, S. 738–745, doi:10.1038/nrd2606, PMID 19172689, PMC 2891904 (freier Volltext).
  11. ↑ G. Comellas, C. M. Rienstra: Protein structure determination by magic-angle spinning solid-state NMR, and insights into the formation, structure, and stability of amyloid fibrils. In: Annu Rev Biophys. Band 42, 2013, S. 515–536, doi:10.1146/annurev-biophys-083012-130356, PMID 23527778.
  12. ↑ F. Castellani, B. van Rossum, A. Diehl, M. Schubert, K. Rehbein, H. Oschkinat: Structure of a protein determined by solid-state magic-angle-spinning NMR spectroscopy. In: Nature. Band 420, Nr. 6911, 2002, S. 98–102, doi:10.1038/nature01070, PMID 12422222 (nature.com).
  13. ↑ M. Hiller, L. Krabben, K. R. Vinothkumar, F. Castellani, B. J. van Rossum, W. Kühlbrandt, H. Oschkinat: Solid-state magic-angle spinning NMR of outer-membrane protein G from Escherichia coli. In: Chembiochem. Band 6, Nr. 9, 2005, S. 1679–1684, doi:10.1002/cbic.200500132, PMID 16138308.
  14. ↑ L. Krabben, B. J. van Rossum, S. Jehle, E. Bocharov, E. N. Lyukmanova, A. A. Schulga, A. Arseniev, F. Hucho, H. Oschkinat: Loop 3 of short neurotoxin II is an additional interaction site with membrane-bound nicotinic acetylcholine receptor as detected by solid-state NMR spectroscopy. In: J. Mol. Biol. Band 390, Nr. 4, 2009, S. 662–671, doi:10.1016/j.jmb.2009.05.016, PMID 19447114.
  15. ↑ S. A. Shahid, B. Bardiaux, W. T. Franks, L. Krabben, M. Habeck, B. J. van Rossum, D. Linke: Membrane-protein structure determination by solid-state NMR spectroscopy of microcrystals. In: Nat. Methods. Band 9, Nr. 12, 2012, S. 1212–1217, doi:10.1038/nmeth.2248, PMID 23142870.
  16. ↑ N. Ferguson, J. Becker, H. Tidow, S. Tremmel, T. D. Sharpe, G. Krause, J. Flinders, M. Petrovich, J. Berriman, H. Oschkinat, A. R. Fersht: General structural motifs of amyloid protofilaments. In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. Band 103, Nr. 44, 2006, S. 16248–16253, doi:10.1073/pnas.0607815103, PMID 17060612, PMC 1637568 (freier Volltext).
  17. ↑ S. Jehle, P. Rajagopal, B. Bardiaux, S. Markovic, R. Kühne, J. R. Stout, V. A. Higman, R. E. Klevit, B. J. van Rossum, H. Oschkinat: Solid-state NMR and SAXS studies provide a structural basis for the activation of alphaB-crystallin oligomers. In: Nat. Struct. Mol. Biol. Band 17, Nr. 9, 2010, S. 1037–1042, doi:10.1038/nsmb.1891, PMID 20802487, PMC 2957905 (freier Volltext) – (nature.com).
  18. ↑ M. A. Geiger, M. Orwick-Rydmark, K. Märker, W. T. Franks, D. Akhmetzyanov, D. Stöppler, M. Zinke, E. Specker, M. Nazaré, A. Diehl, B. J. van Rossum, F. Aussenac, T. Prisner, Ü. Akbey, H. Oschkinat: Temperature dependence of cross-effect dynamic nuclear polarization in rotating solids: advantages of elevated temperatures. In: Phys Chem Chem Phys. Band 18, Nr. 44, 2016, S. 30696–30704, doi:10.1039/c6cp06154k, PMID 27791210.
  19. ↑ D. Stöppler, C. Song, B. J. van Rossum, M. A. Geiger, C. Lang, M. A. Mroginski, A. P. Jagtap, S. T. Sigurdsson, J. Matysik, J. Hughes, H. Oschkinat: Dynamic Nuclear Polarization Provides New Insights into Chromophore Structure in Phytochrome Photoreceptors. In: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. Band 55, Nr. 52, 2016, S. 16017–16020, doi:10.1002/anie.201608119, PMID 27879035.
  20. ↑ A. J. Nieuwkoop, W. T. Franks, K. Rehbein, A. Diehl, Ü. Akbey, F. Engelke, L. Emsley, G. Pintacuda, H. Oschkinat: Sensitivity and resolution of proton detected spectra of a deuterated protein at 40 and 60 kHz magic-angle-spinning. In: J. Biomol. NMR. Band 61, Nr. 2, 2015, S. 161–171, doi:10.1007/s10858-015-9904-0, PMID 25663049.
  21. ↑ Find people in the EMBO Communities. EMBO, abgerufen am 24. Januar 2017.
  22. ↑ Professor Walter Rosenthal New Scientific Director of the Max Delbrück Center. Health Capital Berlin Brandenburg, 6. Januar 2009, ehemals im Original (nicht mehr online verfügbar); abgerufen am 24. Januar 2017 (englisch): „Professor Hartmut Oschkinat shall hold the office of Acting Director of the FMP until a successor has been appointed.“
  23. ↑ Volker Haucke ist neuer Direktor des FMP. Forschungsverbund Berlin e.V., 9. Januar 2012, archiviert vom Original (nicht mehr online verfügbar) am 28. Februar 2017; abgerufen am 24. Januar 2017: „...sagt Prof. Hartmut Oschkinat, der das Institut in den letzten drei Jahren kommissarisch leitete.“  Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.@1@2Vorlage:Webachiv/IABot/www.fv-berlin.de
  24. ↑ CEITEC - Step Forward in Material and Life Sciences. (PDF) Technology Centre CAS, S. 13, abgerufen am 24. Januar 2017 (englisch).
  25. ↑ NMRS Members. National Magnetic Resonance Society of India, abgerufen am 27. Februar 2017.
  26. ↑ Tutorial & Award Lectures. ENC conference, archiviert vom Original (nicht mehr online verfügbar) am 27. Februar 2017; abgerufen am 24. Januar 2017 (englisch).  Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.@1@2Vorlage:Webachiv/IABot/www.enc-conference.org
  27. ↑ 2014 Laukien: Hartmut Oschkinat (Leibniz-Institut, Berlin). Vimeo, abgerufen am 24. Januar 2017 (englisch).
  28. ↑ Bruker: Laukien Prize was awarded to six solid-state NMR spectroscopists. Bruker, archiviert vom Original (nicht mehr online verfügbar) am 27. Dezember 2019; abgerufen am 24. Januar 2017 (englisch).  Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.@1@2Vorlage:Webachiv/IABot/www.bruker.com
  29. ↑ Monday at ENC: Laukien Prize Winners 2014. The Resonance, abgerufen am 24. Januar 2017 (englisch).

Weblinks Bearbeiten

Personendaten
NAME Oschkinat, Hartmut
KURZBESCHREIBUNG deutscher Strukturbiologe und Professor für Chemie an der Freien Universität Berlin
GEBURTSDATUM 28. Februar 1957
Abgerufen von „https://de.wikipedia.org/w/index.php?title=Hartmut_Oschkinat&oldid=240275247“