Adenylosuccinat-Synthase

Proteinfamilie

Die Adenylosuccinat-Synthase (nach IUBMB auch: IMP-Aspartat-Ligase) ist das Enzym, das die Verknüpfung von IMP und Aspartat zu Adenylosuccinat katalysiert. Diese Reaktion ist Teil der De-novo-Synthese von AMP (Stoffwechsel der Purine) in allen Lebewesen. Im Menschen, wie in allen Wirbeltieren, gibt es zwei in den Muskeln und der Leber lokalisierte Isoformen, die von den Genen ADSS und ADSSL, welche sich auf den Chromosomen 1 und 14 befinden, codiert werden.[1][2][3]

Adenylosuccinat-Synthase
Adenylosuccinat-Synthase
Bändermodell des ADS-Dimer vom Weichweizen (Triticum aestivum), nach PDB 1DJ3

Vorhandene Strukturdaten: 2GJO

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 456/7 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur Homodimer
Kofaktor Mg2+
Isoformen 2 Genkopien (ADSS, ADSSL) in Leber, Muskeln
Bezeichner
Gen-Name ADS
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 6.3.4.4Ligase
Reaktionsart Verknüpfung
Substrat GTP + IMP + Aspartat
Produkte Adenylosuccinat + Pi + GDP
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Lebewesen

Katalysierte Reaktion Bearbeiten

  +   + GTP    
      + GDP + Pi

IMP und Aspartat werden unter Verbrauch von GTP ligiert.

Einzelnachweise Bearbeiten

  1. UniProt Q8N142, UniProt P30520
  2. PROSITE: PROSITE documentation PDOC0044 (englisch)
  3. GeneID 122622 und GeneID 159

Weblinks Bearbeiten

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie – Lern- und Lehrmaterialien