Platelet-Derived Growth Factor A
Platelet-Derived Growth Factor A (PDGF-A) ist einer von vier Wachstumsfaktoren der PDGF-Familie.[1][2] Das Protein wird sowohl bei Verletzung von den Blutplättchen abgegeben und stimuliert neues Zellwachstum im umliegenden Gewebe sowie es auch bei der Entwicklung des Embryo eine wichtige Rolle spielt.[3] Mäuse, die ohne dieses Protein geboren wurden, haben unterentwickelte Hoden, keine Leydig-Zellen und veränderte Spermien (spermatogenic arrest).
| Platelet Derived Growth Factor, Untereinheit A | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 125 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer oder Heterodimer A+B | |
| Präkursor | (191 aa) | |
| Isoformen | 125 aa / 110 aa | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | PDGFA ; PDGF-A | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | PDGF family | |
| Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Maus | |
| Entrez | 5154 | 18590 |
| Ensembl | ENSG00000197461 | ENSMUSG00000025856 |
| UniProt | P04085 | P20033 |
| Refseq (mRNA) | NM_002607 | NM_008808 |
| Refseq (Protein) | NP_002598 | NP_032834 |
| Genlocus | Chr 7: 0.5 – 0.53 Mb | Chr 5: 139.45 – 139.47 Mb |
| PubMed-Suche | 5154 | 18590
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Biosynthese Bearbeiten
Das für das humane PDGF-A codierende Gen liegt auf Chromosom 7 und besteht aus 6 Exons, die sich über 18 900 Basenpaare erstrecken. Das 1 431 Basen lange Transkript wird in ein 211 Aminosäuren langes Protein translatiert, das nach der Entfernung der N-terminalen Signalpeptids (20 Aminosäuren) das Propeptid ergibt. Nach der Abspaltung von weiteren 66 Aminosäuren entsteht die Haupt-Isoform von PDGF-A, bei dessen anderer Isoform die C-terminalen 15 Aminosäuren fehlen. Die beiden Isoformen haben somit eine Länge von 125 und 110 Aminosäuren.
Biologische Funktion Bearbeiten
Die biologischen Funktionen der Wundstimulation und während der Embryogenese werden durch Bindung der A+A- oder A+B-Dimere an einen der PDGF-Rezeptoren vermittelt, die als Tyrosinkinase agieren.
Einzelnachweise Bearbeiten
- ↑ J. Andrae, L. Gouveia, L. He, C. Betsholtz: Characterization of platelet-derived growth factor-A expression in mouse tissues using a lacZ knock-in approach. In: PloS one. Band 9, Nummer 8, 2014, S. e105477, ISSN 1932-6203. doi:10.1371/journal.pone.0105477. PMID 25166724. PMC 4148317 (freier Volltext).
- ↑ Correction: Characterization of Platelet-Derived Growth Factor-A Expression in Mouse Tissues Using a lacZ Knock-In Approach. In: PloS one. Band 9, Nummer 11, 2014, S. e113204, ISSN 1932-6203. doi:10.1371/journal.pone.0113204. PMID 25383695. PMC 4226583 (freier Volltext).
- ↑ T. Miyata, T. Toho, N. Nonoguchi, M. Furuse, H. Kuwabara, E. Yoritsune, S. Kawabata, T. Kuroiwa, S. Miyatake: The roles of platelet-derived growth factors and their receptors in brain radiation necrosis. In: Radiation oncology. Band 9, 2014, S. 51, ISSN 1748-717X. doi:10.1186/1748-717X-9-51. PMID 24512807. PMC 3927833 (freier Volltext).