Langerin

organische Verbindung, Protein in Homo sapiens

Langerin (synonym CD207, C-type lectin domain family 4 member K) ist ein Protein in Langerhans-Zellen.

Langerin
Langerin
nach PDB 3C22
Andere Namen
  • CD207
  • C-type lectin domain family 4 member K

Vorhandene Strukturdaten: 3C22, 3KQG, 3P5D, 3P5E, 3P5F, 3P5G, 3P5H, 3P5I, 3P7F, 3P7G, 3P7H, 4AK8, 4N32, 4N33, 4N34, 4N35, 4N36, 4N37, 4N38

Masse/Länge Primärstruktur 328 Aminosäuren, 36,7 kDa
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotrimer
Bezeichner
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 50489 246278
Ensembl ENSG00000116031 ENSMUSG00000034783
UniProt Q9UJ71 Q8VBX4
Refseq (mRNA) NM_015717 NM_144943
Refseq (Protein) NP_056532 NP_659192
Genlocus Chr 2: 70.83 – 70.84 Mb Chr 6: 83.67 – 83.68 Mb
PubMed-Suche 50489 246278

Eigenschaften

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Langerin ist ein Transmembranprotein des Typs II und ein C-Typ-Lektin. Neben Langerhans-Zellen wird Langerin auch von CD103-positiven dendritischen Zellen der Haut und CD8-positiven dendritischen Zellen der Milz exprimiert. Langerin ist intrazellulär in Birbeck-Granula lokalisiert und leitet deren Bildung ein.[1] Als Lektin bindet Langerin Mannose. Vermutlich dient Langerin durch die Bindung von Mannose dem Immunsystem als Resistenzfaktor, z. B. bei HIV-1, Mykobakterien und Candida.[2] Während Langerin eine Infektion von dendritischen Zellen mit HIV-1 durch die Haut hemmt, führt das C-Typ-Lektin DC-SIGN zu einer Infektionsverstärkung.[3][4]

Einzelnachweise

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  1. J. Valladeau, O. Ravel, C. Dezutter-Dambuyant, K. Moore, M. Kleijmeer, Y. Liu, V. Duvert-Frances, C. Vincent, D. Schmitt, J. Davoust, C. Caux, S. Lebecque, S. Saeland: Langerin, a novel C-type lectin specific to Langerhans cells, is an endocytic receptor that induces the formation of Birbeck granules. In: Immunity. Band 12, Nummer 1, Januar 2000, ISSN 1074-7613, S. 71–81, PMID 10661407.
  2. L. M. van den Berg, S. I. Gringhuis, T. B. Geijtenbeek: An evolutionary perspective on C-type lectins in infection and immunity. In: Annals of the New York Academy of Sciences. Band 1253, April 2012, ISSN 1749-6632, S. 149–158, doi:10.1111/j.1749-6632.2011.06392.x, PMID 22288724.
  3. L. de Witte, A. Nabatov, M. Pion, D. Fluitsma, M. A. de Jong, T. de Gruijl, V. Piguet, Y. van Kooyk, T. B. Geijtenbeek: Langerin is a natural barrier to HIV-1 transmission by Langerhans cells. In: Nature Medicine. Band 13, Nummer 3, März 2007, ISSN 1078-8956, S. 367–371, doi:10.1038/nm1541, PMID 17334373.
  4. L. M. van den Berg, T. B. Geijtenbeek: Antiviral immune responses by human langerhans cells and dendritic cells in HIV-1 infection. In: Advances in Experimental Medicine and Biology. Band 762, 2013, ISSN 0065-2598, S. 45–70, doi:10.1007/978-1-4614-4433-6_2, PMID 22975871.