Helix-Bündel

konservierte Proteinfaltung

Das Helix-Bündel ist eine konservierte Proteinfaltung aus mehreren α-Helices, welche sich parallel oder antiparallel zueinander anordnen. Die hydrophoben Teile der einzelnen α-Helices ordnen sich dabei nach innen gerichtet an und die hydrophilen Teile nach außen, um eine hydrophile Oberfläche zu schaffen. Im Inneren des Bündels können z. B. Kofaktoren gebunden werden.[1]

Beispiel für ein 4-Helix-Bündel von der Seite.

Bekannt ist zum Beispiel das 3- oder das 4-Helix-Bündel.

EinzelnachweiseBearbeiten

  1. S Kamtekar, Michael Hecht: Protein Motifs. 7. The four-helix bundle: what determines a fold? In: FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology. Band 9, 1. September 1995, S. 1013–22, doi:10.1096/fasebj.9.11.7649401 (researchgate.net [abgerufen am 4. Februar 2020]).