Diskussion:Glucosetransporter

Letzter Kommentar: vor 6 Jahren von Junee Kay in Abschnitt GLUT2

GLUT2 Bearbeiten

studiere gerade medizin und uns wurde gerlehrt, dass vA GLUT2 sehr wohl INSULINABHÄNGIG ist, jedoch nicht direkt wie GLUT4!!! weiß jemand da mehr dazu? (Der vorstehende nicht signierte Beitrag – siehe dazu Hilfe:Signatur – stammt von Lx84 (DiskussionBeiträge) 20:30, 28. Jun. 2005 (CEST)) Beantworten

Besser spät als nie: GLUT2 ist in den Hepatozyten funktionell an die Glukokinase gekoppelt. Das Glukokinase-Gen wird langfristig durch Insulin induziert. Insofern ist der Transport-Mechanismus GLUT2/Glukokinase zumindest langfristig gewissermaßen insulinabhängig. Dennoch wäre es falsch zu behaupten, GLUT2 sei (direkt) insulinabhängig. --Junee Kay (Diskussion) 11:45, 5. Feb. 2018 (CET)Beantworten

Weiß nicht jemand was über diesen Glukosetransporter und könnte den Artikel ergänzen?

also so weit ich weiß ist glut5 ein Fruktosetransporter, und kommt vor allem in den Spermatozoen und im Intestinaltrakt vor

Überarbeitung Bearbeiten

Habe und werde mich dem Artikel in naher Zukunft mal annehmen und ausbauen. Kann mir evtl. jemand bei den Literaturangeben behilflich sein, irgendwie "hakt" es da momentan bei mir. --Michael 12:41, 15. Jan. 2007 (CET)Beantworten

Wie man sowas macht? Bitte WP:Q und WP:EN studieren. --Ayacop 17:09, 15. Jan. 2007 (CET)Beantworten
Die Frage bezog sich mehr darauf, wer mit Quellenangaben aus Fachliteratur hilft ;) Aber trotzdem Danke für die Info, habe noch was dazugelernt. Hoffe das ist so ok...--Michael 19:54, 15. Jan. 2007 (CET)Beantworten

Insulinabhängigkeit von GLUT 2 Bearbeiten

Also an meiner Uni wird die Insulinabhängigkeit von GLUT 2 verneint, was sich durch Kapitel 5.7.1 Löffler Basiswissen Chemie, Thieme 2005; belegen lässt. Außerdem ist es ja eigentlich nur logisch, dass Glut 2 Insulinunabhängig ist, diese Regulation muss ja in Leber und Pankreas-beta-Zellen nicht greifen, da sich ja 1. die Insulin-Produzierenden Zellen nicht selbst durch Insulin anregen sollen (Insulinprod. wird mittels GLUT 2 von Glucose gesteuert) und 2. in der Leber die Glucoseaufnahme durch die Affinität der Glucocinase gesteuert wird.


KM Angabe GLUT1 Bearbeiten

Laut Text: "Er ist ein insulinunabhängiger Transporter mit hoher Glucoseaffinität (KM ≈ 5 mmol/l)". Nach Löffler Petrides 6. Auflage hat GLUT1 jedoch eine KM ≈ 18-21 mmol/l.

Stimmt, steht in der aktuellen 8. Auflage ebenfalls so und kann dann wohl als richtig hingenommen werden. Habe das entsprechend geändert. --Michael 13:40, 25. Sep. 2007 (CEST)Beantworten

Der Lodish, 6. Auflage(S. 443) nennt als KM-Wert von GLUT1 für D-Glucose 1,5 mM. Auch der Stryer (5. Auflage, Tab. 16-4) nennt einen niedrigeren KM-Wert, 1 mM.

Da GLUT1 u.a. in Erythrozyten und Gehirn vorkommt, wären diese deutlich niedgeren KM m.E. nach realistischer. Wenn die normale Glucose Konzentration im Blut zwischen 4 und 8 mM liegt, wäre selbst bei 8 mM der Transporter nur zu 30 % gesättigt.

Generell würde ich folgende KM (nach Lodish und Stryer) vorschlagen: GLUT 1: 1-2 mM GLUT 2: 15-20 mM GLUT 3: 1-2 mM GLUT 4: 4-6 mM


Sandale, 5. Juli 2008

Überarbeiten: Typisierung und Michaeliskonstante Bearbeiten

Zwei Dinge, die mir als Laie auffielen:

  1. Die Einteilung in die Typen ist nicht konsistent („Typ2 (GLUT5, GLUT7, GLUT9, GLUT11)“ enthält „GLUT5“, „GLUT6“ und „GLUT7“, wobei GLUT6 auch in dem Abschnittstitel „Typ3 (GLUT6, GLUT8, GLUT10, GLUT12, "GLUT13" (HMIT))“ erwähnt wird).
  2. Die Michaeliskonstante wird wahlweise „KM“, „Km“ oder „Km“ genannt. Michaelis-Menten-Theorie scheint die Schreibweise mit dem tiefgestellten Kleinbuchstaben „m“ zu bevorzugen.

Ehe ich es vergesse: 100 % OMA-tauglich ist der Artikel natürlich auch noch nicht, aber darüber kann man bei einem solchen Thema wohl hinwegsehen :-). --Tim Landscheidt 06:25, 16. Sep. 2008 (CEST)Beantworten

Pflanzliche Transporter Bearbeiten

Was ist mit Glukosetransportern in Pflanzen? Immerhin kommt die Glukose ja von ihnen. (nicht signierter Beitrag von Flobert82 (Diskussion | Beiträge) 15:47, 27. Okt. 2009 (CET)) Beantworten

Siehe Infobox: Vorkommen: Lebewesen. Einige der aufgeführten Proteine kommen auch in Pflanzen vor. Und Glukose entsteht natürlicherweise beim Abbau von Stärke durch Amylasen im Körper. --Ayacop 18:53, 27. Okt. 2009 (CET)Beantworten

Eine kleine Erwähnung, dass Glukosetransporter in allen Lebewesen vorkommen, ist doch etwas dürftig. Auch ist bei den einzelnen Transportern immer nur die Rede vom Vorkommen in Säugern und der dortigen Lokalisation. Es fehlt ganz klar der größere Teil der Lebewesen und ein Unterabschnitt über Protonen-Hexose-Symporter. (nicht signierter Beitrag von Flobert82 (Diskussion | Beiträge) 11:06, 28. Okt. 2009 (CET)) Beantworten

Wir richten uns nach tcdb.org: Sowohl Glucosetransporter als auch Proton/Hexose-Transporter gehören zu den Zuckertransportern (TCDB: 2.A.1.1). Wäre der Artikel nichts für dich? --Ayacop 16:02, 28. Okt. 2009 (CET)Beantworten

Glucosetransporter in beta-Zellen des Pankreas Bearbeiten

Laut meinen Pharmabuch (Goodmand & Gilman´s) ist der vorherrschende Glucosetransporter in den beta-Zellen beim Menschen GLUT-1 und nur bei Nagetieren GLUT-2

--Docterx 00:45, 22. Feb. 2012 (CET)Beantworten

Pankreas Bearbeiten

Die Glucosetransporter in den Beta-Zellen des Pankreas sind vom Typ GLUT 1, auch wenn in vielen deutschen Lehrbüchern GLUT 2 steht. GLUT 2 würde für Ratten und Mäusen stimmen, nicht für den Menschen. Als deutschsprachiges Lehrbuch kann ich auf den Löffler/Petrides Biochemie und Pathobiochemie 9. Auflage, S. 445 verweisen, wo auf den Konflikt GLUT1/2 explicit eingegangen wird.

Des Weiteren siehe http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21920790

"In contrast to islets from the most widely used T1D model, the NOD mouse, human islets predominantly express GLUT1 and, to a much lesser extent, GLUT3 on their surface instead of GLUT2" (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22069254)

--Sciscitor.cito (Diskussion) 16:11, 8. Feb. 2015 (CET)Beantworten

Habe das jetzt mal geändert.

--Sciscitor.cito (Diskussion) 16:56, 9. Feb. 2015 (CET)Beantworten