Carboxypeptidase B2

Protein in Homo sapiens

Die Carboxypeptidase B2 (synonym TAFI, für Thrombin aktivierbarer Fibrinolyse Inhibitor, Carboxypeptidase U, CPU, Plasma carboxypeptidase B, pCPB) ist ein Protein im Blut, welches die Blutgerinnung begünstigt, in dem es die Auflösung von Blutgerinnseln (Fibrinolyse) hemmt.

Carboxypeptidase B2
Carboxypeptidase B2
nach PDB 3D66
Andere Namen
  • Carboxypeptidase U (CPU)
  • Plasma-Carboxypeptidase B (pCPB)
  • Thrombin-activatable fibrinolysis inhibitor (TAFI)

Vorhandene Strukturdaten: 3D66, 3D67, 3D68, 3LMS, 4P10

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Bezeichner
Gen-Namen CPB2 CPU; PCPB; TAFI
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.4.17.20
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 1361 56373
Ensembl ENSG00000080618 ENSMUSG00000021999
UniProt Q96IY4 Q9JHH6
Refseq (mRNA) NM_001278541 NM_019775
Refseq (Protein) NP_001265470 NP_062749
Genlocus Chr 13: 46.05 – 46.11 Mb Chr 14: 75.24 – 75.28 Mb
PubMed-Suche 1361 56373

FunktionenBearbeiten

BlutgerinnungBearbeiten

Beim Auflösen von Blutgerinnseln (Fibrinolyse) entstehen C-terminale Lysin-Reste, welche im Rahmen einer positiven Rückkopplung die Aktivität von Plasminogen und tPA deutlich verstärken. Diese Rückkopplung wird durch TAFI begrenzt, in dem es die C-terminalen Lysin-Reste abspaltet. TAFI wird unter anderem durch Thrombin (Faktor II) aktiviert. Wenn die Aktivität von TAFI einen bestimmten Grenzwert überschreitet, wird die Fibrinolyse dadurch gehemmt. Fällt die Aktivität von TAFI unter einen bestimmten Grenzwert, kommt es zur Anhäufung der C-terminale Lysin-Reste und damit zu einer starken Fibrinolyse.[1]

EntzündungshemmungBearbeiten

TAFI hemmt auch die Aktivität von Komplementkomponente C5, Osteopontin und Bradykinin welche bei Entzündungsreaktionen eine wichtige Rolle spielt. Damit wirkt TAFI entzündungshemmend.[1]

EinzelnachweiseBearbeiten

  1. a b J. H. Foley, P. Y. Kim, N. J. Mutch, A. Gils: Insights into thrombin activatable fibrinolysis inhibitor function and regulation. In: Journal of Thrombosis and Haemostasis. 11, 2013, S. 306, doi:10.1111/jth.12216.