Antigenpeptid-Transporter

Antigenpeptid-Transporter
	Die ATP-bindende Domäne von TAP1 aus der Ratte. (Die beiden Transmembrandomänen sind bisher nicht kristallisiert.)
	Vorhandene Strukturdaten: 2XIG, 2XIF, 2XIE, 1JJ7
Masse/Länge Primärstruktur	808 + 686 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	TAP1+TAP2
Isoformen	1 / 2
Bezeichner
Gen-Name(n)	TAP1, TAP2
Externe IDs	OMIM: 170260; UniProt: Q03518;
Transporter-Klassifikation
TCDB	3.A.1.209.1
Bezeichnung	ABC-Transporter
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Tiere, Pilze; Wirbeltiere

Der Antigenpeptid-Transporter (kurz TAP von Transporter associated with antigen processing) ist ein Proteinkomplex aus zwei Proteinen, der in der Membran des Endoplasmatischen Retikulum (ER) lokalisiert ist, und in Tieren und Pilzen vorkommt. TAP katalysiert den Import von Peptiden aus dem Cytosol in das Lumen des ER während der Antigenpräsentation. Es ist ein Transportprotein aus der Familie der ABC-Transporter.

Strukturell bildet das TAP-Protein ein Heterodimer, bestehend aus einer Transmembrandomäne und einer Nukleotidbindedomäne. Im Rahmen der Antigenpräsentation wird, sobald ein Antigen via TAP ins ER eingeschleust wird, das Peptid in die peptidbindende Tasche des MHC-Klasse I-Komplex eingelagert (falls es hineinpasst), und nach dem Export aus dem ER zur Zelloberfläche transportiert.^[4]

Mutationen im TAP1- oder TAP2-Gen können zu BLS1, einer seltenen Störung des Immunsystems führen.

Einzelnachweise Bearbeiten

↑ Procko E, Ferrin-O'Connell I, Ng SL, Gaudet R.: Distinct structural and functional properties of the ATPase sites in an asymmetric ABC transporter. In: Mol Cell. 24. Jahrgang, Nr. 1, 2006, S. 51–62, doi:10.1016/j.molcel.2006.07.034, PMID 17018292.
↑ TCDB-Eintrag
↑ Orthologe bei OMA
↑ Hicham Bouabe: Charakterisierung der asymmetrischen Funktionalität der Nukleotidbindedomänen des ABC-Transporters TAP. Magisterarbeit, Institut für Genetik der Kölner Universität, 2002 (Volltext).

[Procko-1] Procko E, Ferrin-O'Connell I, Ng SL, Gaudet R.: Distinct structural and functional properties of the ATPase sites in an asymmetric ABC transporter. In: Mol Cell. 24. Jahrgang, Nr. 1, 2006, S. 51–62, doi:10.1016/j.molcel.2006.07.034, PMID 17018292.

[2] TCDB-Eintrag

[3] Orthologe bei OMA

[4] Hicham Bouabe: Charakterisierung der asymmetrischen Funktionalität der Nukleotidbindedomänen des ABC-Transporters TAP. Magisterarbeit, Institut für Genetik der Kölner Universität, 2002 (Volltext).

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