Trifunktionelles Purinsyntheseprotein

Trifunktionelles Purinsyntheseprotein
	Darstellung basierend auf PDB 1rbm
	Vorhandene Strukturdaten: 1MEJ, 1MEN, 1MEO, 1NJS, 1RBM, 1RBQ, 1RBY, 1RBZ, 1RC0, 1RC1, 1ZLX, 1ZLY, 2QK4, 2V9Y, 4EW1, 4EW2, 4EW3
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	1009 Aminosäuren
Kofaktor	Mn2+
Isoformen	lang, kurz (433 aa)
Bezeichner
Gen-Namen	GART AIRS; GARS; GARTF; PAIS; PGFT; PRGS
Externe IDs	OMIM: 138440; UniProt: P22102; MGI: 95654;
Enzymklassifikationen
EC, Kategorie	6.3.4.13, Ligase
Reaktionsart	Addition von Glycin
Substrat	5-Phosphoribosylamin + ATP + Glycin
Produkte	Glycinamidribonukleotid + ADP + Pi
EC, Kategorie	2.1.2.2, Transferase
Reaktionsart	Übertragung eines Formylrests
Substrat	Glycinamidribonukleotid + N10-THF
Produkte	Formylglycinamidribonukleotid + THF
EC, Kategorie	6.3.3.1, Ligase
Reaktionsart	Ringschluss
Substrat	Formylglycinamidinribonukleotid + ATP
Produkte	5-Aminoimidazolribonukleotid + H2O + ADP + Pi
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen
	Orthologe

Das trifunktionelle Purinsyntheseprotein (GARS-AIRS-GART) (auch Adenosin-3) ist ein Enzym in Tieren, bei dem drei verschiedene enzymatische Domänen zu einem Protein verschmolzen sind: die Phosphoribosylamin-Glycin-Ligase (GARS), die Phosphoribosylglycinamid-Formyltransferase (GART) und die Phosphoribosylformylglycinamidin-Cyclo-Ligase (AIRS). Diese Aktivitäten sind Teil der Purinbiosynthese und kommen in allen Lebewesen vor: als Einzelenzyme in Prokaryoten und als teilweise bifunktionelle Enzyme in Hefen.^[1]^[2]

Die Domänen von Adenosin-3 sind linear angeordnet und katalysieren die Schritte 2, 5, und 3 der zehnschrittigen Biosynthese von IMP. Der Genort beim Menschen für das Adenosin-3-Gen GART liegt auf Chromosom 21, was möglicherweise die Ursache für erhöhte Purinwerte beim Down-Syndrom ist.^[3]

Katalysierte Reaktionen Bearbeiten

GARS Bearbeiten

+ + ATP $\longrightarrow$
$\longrightarrow$ + ADP + P_i

Die Phosphoribosylamin-Glycin-Ligase-Domäne erleichtert die Addition von Glycin an 5-Phosphoribosylamin (PRA) zu Glycinamidribonukleotid (GAR).

GART Bearbeiten

+ 10-Formyl-THF $\longrightarrow$
$\longrightarrow$ + THF

Die Phosphoribosylglycinamid-Formyltransferase (GART) katalysiert die Formylierung von Glycinamidribonukleotid (GAR) zu Formylglycinamidribonukleotid (FGAR) mittels Formyltetrahydrofolat.

AIRS Bearbeiten

+ ATP $\longrightarrow$ + ADP + P_i + H₂O

Die Phosphoribosylformylglycinamidin-Cyclo-Ligase-Domäne zyklisiert Formylglycinamidinribonukleotid (FGAM) zu 5-Aminoimidazolribonukleotid (AIR).

Einzelnachweise Bearbeiten

↑ UniProt P22102
↑ D. Banerjee, K. Nandagopal: Phylogenetic analysis and in silico characterization of the GARS-AIRS-GART gene which codes for a tri-functional enzyme protein involved in de novo purine biosynthesis. In: Molecular biotechnology. Band 42, Nummer 3, Juli 2009, S. 306–319, doi:10.1007/s12033-009-9160-1. PMID 19301155.
↑ D. Patterson, S. Graw, C. Jones: Demonstration, by somatic cell genetics, of coordinate regulation of genes for two enzymes of purine synthesis assigned to human chromosome 21. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 78, Nummer 1, Januar 1981, S. 405–409, PMID 6941256. PMC 319062 (freier Volltext).

Weblinks Bearbeiten

Wikibooks: Purin-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

[1] UniProt P22102

[2] D. Banerjee, K. Nandagopal: Phylogenetic analysis and in silico characterization of the GARS-AIRS-GART gene which codes for a tri-functional enzyme protein involved in de novo purine biosynthesis. In: Molecular biotechnology. Band 42, Nummer 3, Juli 2009, S. 306–319, doi:10.1007/s12033-009-9160-1. PMID 19301155.

[3] D. Patterson, S. Graw, C. Jones: Demonstration, by somatic cell genetics, of coordinate regulation of genes for two enzymes of purine synthesis assigned to human chromosome 21. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 78, Nummer 1, Januar 1981, S. 405–409, PMID 6941256. PMC 319062 (freier Volltext).

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