Pyruvat-Phosphat-Dikinase
Die Pyruvat-Phosphat-Dikinase (PPDK) (EC 2.7.9.1) gehört zur Enzymklasse der Phoshphotransferasen und katalysiert die ATP-abhängige Phosphorylierung von Pyruvat zu Phosphoenolpyruvat.
| Pyruvat-Phosphat-Dikinase | ||
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| Struktur der PPDK aus Zea mays (PDB 1VBH). Farblich abgesetzt sind die Nukleotid-Bindedomäne (grün), PEP/Pyruvat-Bindedomäne (blau) mit dem Substrat PEP und einem Mg2+-Ion, die Phosphohistidin-Domäne (gelb), sowie die Linker-Peptide (rot). Der katalytische Histidin-Rest ist durch einen Pfeil hervorgehoben. Die Überlagerung (grau) zeigt die PPDK aus Clostridium symbiosum (PDB 1KBL). | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 947 Aminosäuren (Zea mays) | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Kofaktor | Mg2+, NH4+ | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | pdk (MaizeGDB) | |
| Externe IDs |
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| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 2.7.9.1, Phosphotransferase | |
| Substrat | ATP + Pyruvat + Phosphat | |
| Produkte | AMP + Phosphoenolpyruvat + Diphosphat | |
| Vorkommen | ||
| Übergeordnetes Taxon | Pflanzen, div. Bakterien und Protozoen | |
Erstmals beschrieben wurde die PPDK in Gräsern[1] und der parasitär lebenden Amöbe Entamoeba histolytica.[2] Einige hauptsächlich anaerob lebende Bakterien und Protozoen nutzen diese Reaktion in umgekehrter, Pyruvat formender Richtung zur Gewinnung von ATP.[3]
Katalysierte Reaktion Bearbeiten
ATP, Pyruvat und Phosphat werden zu AMP, Phosphoenolpyruvat (PEP) und Diphosphat umgesetzt.
Strukturelle Funktionalität Bearbeiten
Unter Berücksichtigung von Sequenzhomologien und Strukturdaten kann die PPDK in drei Domänen unterteilt werden:
- Nukleotid-Bindedomäne
- Zentrale Phosphohistidin-Domäne
- PEP/Pyruvat-Bindedomäne
Innerhalb der Nukleotid-Bindedomäne formen 240 Aminosäurereste eine ATP-grasp, 340 Reste der C-terminalen PEP/Pyruvat-Bindedomäne bilden ein so genanntes TIM-Fass.[4] Die drei Domänen sind über flexible Linker-Peptide miteinander verbunden.
Der Abstand zwischen der Nukleotid- und der PEP/Pyruvat-Bindedomäne beträgt etwa 45 Å. Eine direkte Interaktion beider Substratbindedomänen ist über diese Distanz nicht möglich. Ermöglicht wird die Phosphatübertragung stattdessen über eine Torsionsbewegung der Phosphohistidin-Domäne.[5]
Funktion in C4-Pflanzen Bearbeiten
In C4-Pflanzen ist die PPDK in den Chloroplasten der Mesophyllzellen lokalisiert und katalysiert dort die Regeneration des primären CO2-Akzeptors Phosphoenolpyruvat.
Literatur Bearbeiten
- C. J. Chastain, C. J. Failing, L. Manandhar, M. Zimmerman, M. M. Lakner, T. H. T. Nguyen: Functional evolution of C4 pyruvate, orthophosphate dikinase. In: Journal of Experimental Botany. Band 62, Nr. 9, 17. Mai 2011, S. 3083–3091, doi:10.1093/jxb/err058, PMID 21414960.
- A. S. Raghavendra, R. F. Sage (Hrsg.): C4 Photosynthesis and Related CO2 Concentrating Mechanisms (= Advances in Photosynthesis and Respiration. Band 32). Springer Netherlands, Dordrecht 2011, ISBN 978-90-481-9406-3, doi:10.1007/978-90-481-9407-0.
Einzelnachweise Bearbeiten
- ↑ M. D. Hatch, C. R. Slack: A new enzyme for the interconversion of pyruvate and phosphopyruvate and its role in the C4 dicarboxylic acid pathway of photosynthesis. In: The Biochemical Journal. Band 106, Nr. 1, Januar 1968, S. 141–146, doi:10.1042/bj1060141, PMID 4305612, PMC 1198479 (freier Volltext).
- ↑ R. E. Reeves: A new enzyme with the glycolytic function of pyruvate kinase. In: The Journal of Biological Chemistry. Band 243, Nr. 11, 10. Juni 1968, S. 3202–3204, PMID 4297474.
- ↑ D. J. Pocalyko, L. J. Carroll, B. M. Martin, P. C. Babbitt, D. Dunaway-Mariano: Analysis of sequence homologies in plant and bacterial pyruvate phosphate dikinase, enzyme I of the bacterial phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system and other PEP-utilizing enzymes. Identification of potential catalytic and regulatory motifs. In: Biochemistry. Band 29, Nr. 48, 4. Dezember 1990, S. 10757–10765, doi:10.1021/bi00500a006, PMID 2176881 (englisch).
- ↑ O. Herzberg, C. C. Chen, S. Liu, A. Tempczyk, A. Howard, M. Wei, D. Ye, D. Dunaway-Mariano: Pyruvate Site of Pyruvate Phosphate Dikinase: Crystal Structure of the Enzyme−Phosphonopyruvate Complex, and Mutant Analysis. In: Biochemistry. Band 41, Nr. 3, 22. Januar 2002, S. 780–787, doi:10.1021/bi011799+, PMID 11790099.
- ↑ O. Herzberg, C. C. Chen, G. Kapadia, M. McGuire, L. J. Carroll, S. J. Noh, D. Dunaway-Mariano: Swiveling-domain mechanism for enzymatic phosphotransfer between remote reaction sites. In: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Band 93, Nr. 7, 2. April 1996, S. 2652–2657, doi:10.1073/pnas.93.7.2652, PMID 8610096, PMC 39685 (freier Volltext).