Vitronectin

humanes Protein
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Vitronectin ist ein Glykoprotein aus der Hemopexin-Familie.

Vitronectin
Vitronectin
nach PDB 1OC0
Andere Namen

S-protein, Serum-spreading factor, V75

Vorhandene Strukturdaten: PDB 1S4G, PDB 1SSU

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 478 Aminosäuren, 54.306 Da
Bezeichner
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe (Mensch)
Entrez 7448
Ensembl ENSG00000109072
UniProt P04004
Refseq (mRNA) NM_000638.3
Refseq (Protein) NP_000629.3
PubMed-Suche 7448

Eigenschaften

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Vitronectin ist ein sezerniertes Protein und kommt im Blutplasma, der extrazellulären Matrix und in Knochen vor. Etwa ein Drittel der Masse stammt von den Glykosylierungen. Vitronectin bindet Glykosaminoglykane und Proteoglykane und bindet manche Integrine. Des Weiteren fördert es die Zelladhäsion. Daneben hemmt es das Komplementsystem. Vitronectin bindet an PAI-1.[1] Vitronectin ist glykosyliert, phosphoryliert und sulfatiert. Vitronectin wird in drei Abschnitte unterteilt: am N-Terminus liegt an der Position 1–39 eine Somatomedin-B-Domäne, gefolgt von einer Hemopexin-Domäne (131–342) und am C-Terminus ebenfalls eine Hemopexin-Domäne (347–459).

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Einzelnachweise

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  1. A. Zhou, J. A. Huntington, N. S. Pannu, R. W. Carrell, R. J. Read: How vitronectin binds PAI-1 to modulate fibrinolysis and cell migration. In: Nature structural biology. Band 10, Nummer 7, Juli 2003, S. 541–544, doi:10.1038/nsb943, PMID 12808446.