Hamartin (TSC1) ist ein Protein in Wirbeltieren, das als Tumorsuppressor wirkt. Für diese Funktion ist die Bildung des Hamartin-Tuberin-Komplexes notwendig, die durch verschiedene Defekte gestört werden kann, im Mensch beispielsweise durch Mutation des TSC1-Gens. Unfähigkeit zur Bildung des Komplexes ist die Ursache für Tuberöse Sklerose, eine Erbkrankheit.
| Hamartin | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 1164 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer; Heterodimer | |
| Kofaktor | Tuberin | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | TSC1 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere[1] | |
Der TSC1-TSC2-Komplex hemmt die Phosphorylierung der S6-Kinase durch Bindung an mTOR und hemmt so den mTOR-Signalweg. TSC1-TSC2-Verlust führt zur Resistenz gegenüber Aminosäureaushungerung, das heißt, ist TSC1-TSC2 defekt, wird selbst bei Aminosäuremangel die Proteinsynthese weiterbetrieben. Die durch TSC1-TSC2-Mangel hervorgerufenen Nierenzysten werden allerdings nicht über den mTOR-Weg gebildet.[2][3]
Weblinks
BearbeitenEinzelnachweise
Bearbeiten- ↑ Homologe bei OMA
- ↑ X. Gao, Y. Zhang, P. Arrazola, O. Hino, T. Kobayashi, R. S. Yeung, B. Ru, D. Pan: Tsc tumour suppressor proteins antagonize amino-acid-TOR signalling. In: Nat. Cell Biol. Band 4, Nr. 9, August 2002, S. 699–704, doi:10.1038/ncb847, PMID 12172555.
- ↑ Cleo S Bonnet, Mark Aldred, Christopher von Ruhland, Rebecca Harris, Richard Sandford, Jeremy P Cheadle: Defects in cell polarity underlie TSC and ADPKD-associated cystogenesis. In: Hum. Mol. Genet. Band 18, Nr. 12, 2009, S. 2166–2176, PMID 19321600.