Der scintillation proximity assay (zu Deutsch ‚Szintillationsnähenachweis‘, SPA) ist eine biochemische Methode zum Nachweis von Protein-Protein-Interaktionen.

Beim SPA werden Szintillator-gefüllte Mikroperlen mit einem Protein beschichtet. Die beschichteten Mikroperlen werden anschließend mit einer radioaktiv markierten Proteinlösung versehen, woraufhin potentiell enthaltene Bindungspartner an die Beschichtung binden. Aufgrund der dabei entstehenden Nähe der radioaktiven Markierung zum Szintillator und dem Beta-Zerfall werden verstärkt Photonen durch den Szintillator freigesetzt, die photometrisch quantifiziert werden können.[1] Der SPA wird unter anderem beim Wirkstoffdesign eingesetzt,[2] und kann im Zuge eines Hochdurchsatz-Screening verwendet werden.[3]

Einzelnachweise

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  1. Y. W. Park, R. T. Cummings, L. Wu, S. Zheng, P. M. Cameron, A. Woods, D. M. Zaller, A. I. Marcy, J. D. Hermes: Homogeneous proximity tyrosine kinase assays: scintillation proximity assay versus homogeneous time-resolved fluorescence. In: Analytical Biochemistry. Band 269, Nummer 1, April 1999, ISSN 0003-2697, S. 94–104, doi:10.1006/abio.1999.4029, PMID 10094779.
  2. S. Wu, B. Liu: Application of scintillation proximity assay in drug discovery. In: BioDrugs. Band 19, Nummer 6, 2005, ISSN 1173-8804, S. 383–392, PMID 16392890.
  3. B. Liu, S. Li, J. Hu: Technological advances in high-throughput screening. In: American Journal of Pharmacogenomics. Band 4, Nummer 4, 2004, ISSN 1175-2203, S. 263–276, PMID 15287820.