Nisin ist ein antibiotisch wirkendes Peptid aus der Gruppe der Lantibiotika (lanthioninhaltige Antibiotika). Es weist ein breites Wirkungsspektrum gegen grampositive Bakterien auf.[1] Nisin wird von dem Milchsäurebakterium Lactococcus lactis produziert.[2][3] Es kommt in roher Milch vor und gilt für gesunde Menschen als harmlos, da man davon ausgeht, dass es von den Verdauungsenzymen in kurzer Zeit abgebaut wird.
| Nisin (Lactococcus lactis subsp. lactis) | ||
|---|---|---|
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| Stäbchenmodell nach PDB 1WCO | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 34 Aminosäuren | |
| Präkursor | (57 aas) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name(n) | spaN ; nisA | |
| Externe IDs |
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| Transporter-Klassifikation | ||
| TCDB | 1.C.20.1.1 | |
| Bezeichnung | Nisin-Familie | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Nisin/Subtilin | |
| Übergeordnetes Taxon | Bacillus / Lactobacillus / Streptococcus Gruppe | |
Wegen seiner antibiotischen Wirkung (nur gegen grampositive Bakterien) ist Nisin zur Konservierung geeignet. Es ist in den meisten europäischen Ländern als Konservierungsstoff für verschiedene Lebensmittel (Pudding, Käse, Schmelzkäse) zugelassen.[3][1] Als Lebensmittelzusatz hat es die Nummer E 234.[4]
Nisin wird auch in der Humanmedizin[5] und Tiermedizin[2] als Antibiotikum angewendet.
Nisin gehört zur Nisin-Familie der porenbildenden Toxine. Es benutzt Lipid II in der bakteriellen Zellmembran, um eine Pore mit einem Durchmesser von 2 bis 2,5 Nanometer für mehrere Sekunden zu öffnen. Es ist ein Klasse I-Lantibiotikum.[6]
Analytik
BearbeitenZur zuverlässigen qualitativen und quantitativen Bestimmung von Nisin in den verschiedenen Untersuchungsmaterialien können die Kopplungen der HPLC mit der Massenspektrometrie[7][8] oder ELISA-Tests[9] eingesetzt werden.
Literatur
Bearbeiten- Cortina Kaletta, Karl-Dieter Entian: Nisin, a Peptide Antibiotic: Cloning and Sequencing of the nisA Gene and Posttranslational Processing of its Peptide Product. In: J. Bact., 1989, S. 1597–1601, PMID 2493449, PMC 209786 (freier Volltext), doi:10.1128/jb.171.3.1597-1601.1989.
Einzelnachweise
Bearbeiten- ↑ a b K. A. Stevens u. a.: Nisin treatment for inactivation of Salmonella species and other gram-negative bacteria. In: Applied and Environmental Microbiology, Band 57, Nr. 12, 1991, S. 3613–3615, PMID 1785933, PMC 184021 (freier Volltext), doi:10.1128/aem.57.12.3613-3615.1991.
- ↑ a b L. T. Cao, J. Q. Wu, F. Xie, S. H. Hu, Y. Mo: Efficacy of nisin in treatment of clinical mastitis in lactating dairy cows. In: Journal of dairy science, Band 90, Nr. 8, 2007, S. 3980–3985, PMID 17639009, doi:10.3168/jds.2007-0153.
- ↑ a b A. H. Soomro, T. Masud, K. Anwaar: Role of Lactic Acid Bacteria (LAB) in Food Preservation and Human Health – A Review. In: Pakistan Journal of Nutrition. Band 1, Nr. 1, 15. Dezember 2001, S. 20–24, doi:10.3923/pjn.2002.20.24.
- ↑ ZVerkV - Einzelnorm - Anlage 2 (zu § 3 Abs. 1) Verkehrsbezeichnungen und Reinheitsanforderungen von für technologische Zwecke zugelassene Zusatzstoffe ( vom 11. Februar 2013 im Webarchiv archive.today)
- ↑ Clara Aranha, Sadhana Gupta, K. V. R. Reddy: Contraceptive efficacy of antimicrobial peptide Nisin: in vitro and in vivo studies. In: Contraception. Band 69. Nr. 4, 2004, S. 333–338, doi:10.1016/j.contraception.2003.11.002, PMID 15033410.
- ↑ TCDB-Eintrag
- ↑ K. Y. Ko, S. R. Park, C. A. Lee, M. Kim: Analysis method for determination of nisin A and nisin Z in cow milk by using liquid chromatography-tandem mass spectrometry. In: J Dairy Sci., 98(3), Mar 2015, S. 1435–1442. PMID 25529415
- ↑ N. Schneider, K. Werkmeister, M. Pischetsrieder: Analysis of nisin A, nisin Z and their degradation products by LCMS/MS. In: Food Chem., 127(2), 15. Jul 2011, S. 847–854. PMID 23140745
- ↑ S. Aly, J. Floury, M. H. Famelart, M. N. Madec, D. Dupont, Y. Le Gouar, S. Lortal, S. Jeanson: Nisin quantification by ELISA allows the modeling of its apparent diffusion coefficient in model cheeses. In: J Agric Food Chem., 59(17), 14. Sep 2011, S. 9484–9490. PMID 21770386