Deutsch: The hydrophobic pocket of Archaeoglobus fulgidus RbcL2 RubisCO showing interactions of Se∇r-363 with conserved residues Gly-313 and Thr-314.
Ile-312 is situated on β–strand 6 between a highly conserved residue, His-311, necessary for the binding of RuBP and the Gly-313 residue that interacts with Ser-363. Ser-363 is directed away from the active site towards α–helix 6. The loop 6 structure is important by virtue of folding over the active site during catalysis and is between β–strand 6 and α–helix 6, shown on the upper left of the figure.
Datum
Quelle
Serine 363 of a Hydrophobic Region of Archaeal Ribulose 1,5-Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase from Archaeoglobus fulgidus and Thermococcus kodakaraensis Affects CO2/O2 Substrate Specificity and Oxygen Sensitivity. In: PLOS ONE. doi:10.1371/journal.pone.0138351, also on ResearchGate:[282043257]
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The hydrophobic pocket of ''Archaeoglobus fulgidus'' RbcL2 RubisCO showing interactions of Se∇r-363 with conserved residues Gly-313 and Thr-314.
Uploaded a work by Nathan E. Kreel, F. Robert Tabita from ''Serine 363 of a Hydrophobic Region of Archaeal Ribulose 1,5-Bisphosphate Carboxylase/Oxygenase from ''Archaeoglobus fulgidus'' and ''Thermococcus kodakaraensis'' Affects CO2/O2 Substrate Specificity and Oxygen Sensitivity.'' In: ''PLOS ONE''. doi:10.1371/journal.pone.0138351, also on ResearchGate:https://www.researchgate.net/publication/282043257 282043257 with UploadWizard
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