D-β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase

Mitochondriale β-Hydroxybutyrat–Dehydrogenase
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	297 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Kofaktor	Phosphatidylcholin
Bezeichner
Gen-Namen	BDH1 SDR9C1
Externe IDs	OMIM: 603063; UniProt: Q02338; CAS-Nummer: 9028-38-0;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	1.1.1.30, Oxidoreduktase
Reaktionsart	Oxidation bzw. Reduktion
Substrat	Acetoacetat + NADH/H+
Produkte	D-β-Hydroxybutyrat + NAD+
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Säugetiere

D-β-Hydroxybutyrat–Dehydrogenase (BDH) heißen Enzyme, die die gegenseitige Umwandlung von Acetoacetat in D-β-Hydroxybutyrat und umgekehrt katalysieren. Dieses Reaktionsgleichgewicht ist notwendig für den Aufbau des Ketokörpers D-β-Hydroxybutyrat in der Leber von Säugetieren, und dessen Abbau im Gewebe. Von BDH sind zwei paraloge Isoformen bekannt, BDH1 (codiert auf Chromosom 3) ist in den Mitochondrien und BDH2 (codiert auf Chromosom 4) im Cytosol lokalisiert.^[1]^[2]

Auch in manchen Bakterien ist BDH zu finden. Sie befähigt u. a. spezielle Acidovorax- und Ralstonia pickettii-Stämme, den Kunststoff Polyhydroxybuttersäure abzubauen. BDH kann außerdem zur schnellen Messung des Ketokörper-Gehalts im Blut verwendet werden.^[3]^[4]^[5]

Die Aminosäuresequenz der BDH ist zu zwei Dritteln mit der der kurzkettigen Alkoholdehydrogenasen identisch. Betrachtet man die Strukturen, dann unterscheidet sie sich lediglich in der substrat-bindenden Domäne und der Phospholipid-Bindungsstelle.^[6]

Katalysiertes Gleichgewicht Bearbeiten

+ NADH/H⁺ ⇔ + NAD⁺

Acetoacetat und D-β-Hydroxybutyrat gehen ineinander über. Erforderlich für die allosterische Aktivierung der enzymatischen Aktivität der BDH ist Phosphatidylcholin.

Weblinks Bearbeiten

Wikibooks: Biochemie_und_Pathobiochemie: Ketonkörperbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

reactome.org: Reduction of Acetoacetate to beta-Hydroxybutyrate

Einzelnachweise Bearbeiten

↑ UniProt Q02338.
↑ BDH1 und BDH2
↑ Takanashi M, Shibahara T, Shiraki M, Saito T: Biochemical and genetic characterization of a D(-)-3-hydroxybutyrate dehydrogenase from Acidovorax sp. strain SA1. In: J. Biosci. Bioeng. 97. Jahrgang, Nr. 1, 2004, S. 78–81, doi:10.1016/S1389-1723(04)70170-X, PMID 16233594.
↑ Takanashi M, Saito T: Characterization of two 3-hydroxybutyrate dehydrogenases in poly(3-hydroxybutyrate)-degradable bacterium, Ralstonia pickettii T1. In: J. Biosci. Bioeng. 101. Jahrgang, Nr. 6, Juni 2006, S. 501–7, doi:10.1263/jbb.101.501, PMID 16935252.
↑ Laun RA, Rapsch B, Abel W, et al: The determination of ketone bodies: preanalytical, analytical and physiological considerations. In: Clin. Exp. Med. 1. Jahrgang, Nr. 4, Dezember 2001, S. 201–209, PMID 11918279.
↑ D-β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase. In: Online Mendelian Inheritance in Man. (englisch).

[1] UniProt Q02338.

[2] BDH1 und BDH2

[3] Takanashi M, Shibahara T, Shiraki M, Saito T: Biochemical and genetic characterization of a D(-)-3-hydroxybutyrate dehydrogenase from Acidovorax sp. strain SA1. In: J. Biosci. Bioeng. 97. Jahrgang, Nr. 1, 2004, S. 78–81, doi:10.1016/S1389-1723(04)70170-X, PMID 16233594.

[4] Takanashi M, Saito T: Characterization of two 3-hydroxybutyrate dehydrogenases in poly(3-hydroxybutyrate)-degradable bacterium, Ralstonia pickettii T1. In: J. Biosci. Bioeng. 101. Jahrgang, Nr. 6, Juni 2006, S. 501–7, doi:10.1263/jbb.101.501, PMID 16935252.

[5] Laun RA, Rapsch B, Abel W, et al: The determination of ketone bodies: preanalytical, analytical and physiological considerations. In: Clin. Exp. Med. 1. Jahrgang, Nr. 4, Dezember 2001, S. 201–209, PMID 11918279.

[6] D-β-Hydroxybutyrat-Dehydrogenase. In: Online Mendelian Inheritance in Man. (englisch).

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