Hauptmenü öffnen

Transcortin, (CBG, von engl.: Corticosteroid binding globulin) ist ein Plasmaprotein in Säugetieren, dessen Aufgabe die Bindung und der Transport von Glukokortikoiden und Progesteron im Blut ist. Es gehört zur Gruppe der α₁-Globuline. Die Produktion findet in der Leber statt und wird von Östrogen reguliert.

Transcortin

Vorhandene Strukturdaten: 2VDX, 2VDY

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 383 Aminosäuren
Bezeichner
Gen-Name SERPINA6
Externe IDs
Inhibitorklassifikation
MEROPS I04.954
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon Säugetiere[1]
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 866 12401
Ensembl ENSG00000170099 ENSMUSG00000060807
UniProt P08185 Q06770
Refseq (mRNA) NM_001756 NM_007618
Refseq (Protein) NP_001747 NP_031644
Genlocus Chr 14: 94.3 – 94.32 Mb Chr 12: 103.65 – 103.66 Mb
PubMed-Suche 866 12401

Transcortin hat eine hohe Affinität für Cortisol, von dem vermutet wird, dass es nur in seiner nicht an Transcortin gebundenen Form biologisch aktiv ist. Etwa 75 % des Cortisols im Kreislauf sind an Transcortin gebunden.

Die Molekülmasse von Transcortin beträgt 52000 Dalton, die normale Konzentration im Serum beträgt etwa 37 mg/l, kann sich aber in der Schwangerschaft oder nach Einnahme von Ovulationshemmern verdoppeln. Bei einer Leberzirrhose verringert sich die Konzentration.

LiteraturBearbeiten

  • A. Zhou, Z. Wei, P. L. Stanley, R. J. Read, P. E. Stein, R. W. Carrell: The S-to-R transition of corticosteroid-binding globulin and the mechanism of hormone release. In: J. Mol. Biol. 380 (1), June 2008, S. 244–251. doi:10.1016/j.jmb.2008.05.012. PMID 18513745.
  • G. L. Hammond, C. L. Smith, I. S. Goping, D. A. Underhill, M. J. Harley, J. Reventos, N. A. Musto, G. L. Gunsalus, C. W. Bardin: Primary structure of human corticosteroid binding globulin, deduced from hepatic and pulmonary cDNAs, exhibits homology with serine protease inhibitors. In: Proc Natl Acad Sci U S A. 84 (15), Aug 1987, S. 5153–5157. doi:10.1073/pnas.84.15.5153. PMC 298812 (freier Volltext). PMID 3299377.
  • B. C. Byth, G. D. Billingsley, D. W. Cox: Physical and genetic mapping of the serpin gene cluster at 14q32.1: allelic association and a unique haplotype associated with alpha 1-antitrypsin deficiency. In: Am J Hum Genet. 55 (1), Jul 1994, S. 126–133. PMC 1918218 (freier Volltext). PMID 7912884.
  • E. Edward Bittar, Neville Bittar: Molecular and Cellular Endocrinology. Elsevier, 1997, ISBN 1-55938-815-3, S. 238.
  • Principles and Practice of Endocrinology and Metabolism. Lippincott Williams & Wilkins, 2001, ISBN 0-7817-1750-7, S. 712.
  • Negi: Introduction To Endocrinology. PHI Learning Pvt., 2009, ISBN 978-81-203-3850-0, S. 268.
  • J. F. Dunn, B. C. Nisula, D. Rodbard: Transport of steroid hormones: binding of 21 endogenous steroids to both testosterone-binding globulin and corticosteroid-binding globulin in human plasma. In: The Journal of Clinical Endocrinology and Metabolism. 53 (1), July 1981, S. 58–68. doi:10.1210/jcem-53-1-58. PMID 7195404.
  • B. U. Musa, U. S. Seal, R. P. Doe: Elevation of certain plasma proteins in man following estrogen administration: a dose-response relationship. In: J. Clin. Endocrinol. Metab. 25 (9), September 1965, S. 1163–1166. doi:10.1210/jcem-25-9-1163. PMID 4284083.
  • D. J. Torpy, B. A. Lundgren, J. T. Ho, J. G. Lewis, H. S. Scott, V. Mericq: CBG Santiago: a novel CBG mutation. In: J. Clin. Endocrinol. Metab. 97 (1), January 2012, S. E151–E155. doi:10.1210/jc.2011-2022. PMID 22013108.
  • M. I. Rosen, S. M. Shnider, G. Levinson, S. C. Hughes: Shnider and Levinson's anesthesia for obstetrics. Lippincott Williams & Wilkins, Hagerstwon, MD 2002, ISBN 0-683-30665-0, S. 13.

EinzelnachweiseBearbeiten