Hauptmenü öffnen

Ornithin

chemische Verbindung, Aminosäure im Harnstoffzyklus

Ornithin (von griech. ornis, Vogel) ist eine basische, nichtproteinogene α-Aminosäure. Sie tritt in der L-Form hauptsächlich im Harnstoffzyklus als Trägersubstanz auf.

Strukturformel
Strukturformel von L-Ornithin
Allgemeines
Name L-(+)-Ornithin
Andere Namen
  • (S)-(+)-Ornithin
  • (S)-(+)-2,5-Diaminopentansäure
  • L-(+)-Diaminovaleriansäure
  • Abkürzung: Orn
Summenformel C5H12N2O2
Kurzbeschreibung

farblose Kristalle[1]

Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 70-26-8
EG-Nummer 200-731-7
ECHA-InfoCard 100.000.665
PubChem 6262
DrugBank DB00129
Wikidata Q410198
Arzneistoffangaben
ATC-Code

A05BA50

Eigenschaften
Molare Masse 132,2 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Schmelzpunkt

140 °C[1]

Löslichkeit

in Wasser mit alkalischer Reaktion leicht löslich[1]

Sicherheitshinweise
Bitte die Befreiung von der Kennzeichnungspflicht für Arzneimittel, Medizinprodukte, Kosmetika, Lebensmittel und Futtermittel beachten
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung [2]
keine Einstufung verfügbar
H- und P-Sätze H: siehe oben
P: siehe oben
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen.

Inhaltsverzeichnis

HerstellungBearbeiten

L-Ornithin wurde erstmals von Jaffé 1877 aus Hühnerexkrementen hergestellt.[1] Die technische Herstellung von L-Ornithin erfolgt durch Hydrolyse von L-Arginin im alkalischen Medium.

Rolle im HarnstoffzyklusBearbeiten

L-Ornithin entsteht im Harnstoffzyklus unter Katalyse der Arginase aus L-Arginin durch Wassereinbau und Freisetzung von Harnstoff (NH2–CO–NH2).

L-Ornithin verbindet sich dann, katalysiert durch die Ornithin-Carbamoylphosphat-Transferase, mit Carbamoylphosphat unter Abspaltung dessen Phosphats, und bildet so L-Citrullin.

Die Argininosuccinat-Synthetase katalysiert anschließend unter ATP-Verbrauch die Kondensation mit L-Asparaginsäure. Es entsteht Arginin-Bernsteinsäure, das unter physiologischen Bedingungen als Argininosuccinat, dem Anion, vorliegt.

L-Argininosuccinat wird durch die L-Argininosuccinat-Lyase in Fumarat und L-Arginin gespalten. L-Arginin kann nun wieder Harnstoff freisetzen. Damit liegt wieder L-Ornithin vor und der Reaktionskreis schließt sich.

AnwendungenBearbeiten

Ornithin spielt auch in der Mikrobiologie eine Rolle beim MIO-Test. Forschungsergebnisse zeigen, dass sportliche Leistung in Kombination mit Ornithin und Arginin die Bildung von Wachstumshormonen beeinflussen können.[3] Eine Reaktion mit Ornithin erkennt man an der Färbung des Agars im Röhrchen:

  • Positive Reaktion: Röhrchen bleibt violett angefärbt
  • Negative Reaktion: Röhrchen zeigt gelbe Anfärbung

IsomerieBearbeiten

L-Ornithin ist am stereogenen Zentrum (α-Kohlenstoffatom) (S)-konfiguriert. Enantiomer zum L-Ornithin ist das im Bacitracin vorkommende D-Ornithin.[4] Dieses ist (R)-konfiguriert und nur von untergeordneter Bedeutung.

EinzelnachweiseBearbeiten

  1. a b c d Eintrag zu l-Ornithin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 20. Juni 2014.
  2. Diese Substanz wurde in Bezug auf ihre Gefährlichkeit entweder noch nicht eingestuft oder eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.
  3. A. Zajac, S. Poprzecki, A. Zebrowska, M. Chalimoniuk, J. Langfort: Arginine and ornithine supplementation increases growth hormone and insulin-like growth factor-1 serum levels after heavy-resistance exercise in strength-trained athletes. In: J Strength Cond Res. 24 (4), 2010, S. 1082–1090. PMID 20300016.
  4. Eintrag zu Bacitracin. In: Römpp Online. Georg Thieme Verlag, abgerufen am 20. Juni 2014.

WeblinksBearbeiten

 Wikibooks: Harnstoffzyklus – Lern- und Lehrmaterialien