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Oxygenasen sind Enzyme, die ein oder mehrere Sauerstoffatome auf ihr Substrat übertragen, wobei oft auch Ringöffnungen am aromatischen Molekül stattfinden. Meist wird NADP/NADPH verbraucht.

Oxygenasen
Enzymklassifikationen
EC, Kategorie 1.14.-.-Monooxygenase
Reaktionsart Übertragung eines Sauerstoffatoms
EC, Kategorie 1.13.-.-Dioxygenase
Reaktionsart Übertragung zweier Sauerstoffatome
Substrat
Produkte

Inhaltsverzeichnis

MonooxygenasenBearbeiten

Monooxygenasen sind nahezu immer NADPH-verbrauchend und oft abhängig von FAD und/oder Fe2+ (Ausnahme bildet z. B. die Dopamin-beta-Hydroxylase, die als Elektronendonor Ascorbat nutzt.) Bei der katalysierten Reaktion wird genau ein Sauerstoffatom eines Sauerstoffmoleküls (O2) auf das Substrat übertragen. Monooxygenasen gelten auch als mischfunktionelle Oxygenasen, da sie neben der Übertragung des einen Sauerstoffatoms ein zweites Sauerstoffatom zu Wasser (H2O) reduzieren.

Katalysierte Reaktionen:

DioxygenasenBearbeiten

Als Dioxygenasen werden Enzyme bezeichnet, die beide Atome eines Sauerstoffmoleküls (O2) auf ein Substrat übertragen. Dioxygenasen verbrauchen oft NADH bzw. NADPH und sind oft abhängig von FAD und/oder Fe2+.

Katalysierte Reaktionen:

Beispiele:

Siehe auchBearbeiten

LiteraturBearbeiten

  • O. Hayaishi, M. Katagiri, S. Rothberg: Mechanism of the pyrocatechase reaction. In: J. Am. Chem. Soc. 77, 1955, S. 5450–5451.
  • S. G. Sligar, T. M. Makris, I. G. Denisov: Thirty years of microbial P450 monooxygenase research: peroxo-heme intermediates--the central bus station in heme oxygenase catalysis. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 338 (1), 2005, S. 346–354. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.094. PMID 16139790.
  • O. Hayaishi: An odyssey with oxygen". Biochem. Biophys. In: Res. Commun. 338 (1), 2005, S. 2–6. doi:10.1016/j.bbrc.2005.09.019. PMID 16185652.
  • H. S. Mason, W. K. Fowlks, E. Peterson: Oxygen transfer and electron transport by the phenolase complex. In: J. Am. Chem. Soc. 77(10), 1955, S. 2914–2915.
  • M. R. Waterman: Professor Howard Mason and oxygen activation. In: Biochem. Biophys. Res. Commun. 338 (1), 2005, S. 7–11. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.120. PMID 16153596.
  • T. D. H. Bugg: Dioxygenase enzymes: catalytic mechanisms and chemical models. In: Tetrahedron. 59 (36), 2003, S. 7075–7101. doi:10.1016/S0040-4020(03)00944-X.

WeblinksBearbeiten