Phosphatidat-Phosphatasen

Phosphatidat-Phosphatasen (PAP) (auch: Lipidphosphat-Phosphohydrolasen) sind Enzyme, die Phosphatreste von Phosphatidsäure abspalten. Damit sind sie unentbehrlich bei der Biosynthese der Triglyceride. Mehrere Enzyme mit dieser Funktion können außerdem Phosphat von anderen Phospholipiden abspalten und sind daher wichtig bei der Regulation der Signaltransduktion mittels Lysophosphatidsäure (LPA) und Sphingosin-1-phosphat (S1P).

Phosphatidat-Phosphatasen
Bezeichner
Gen-Name(n)	PPAP2, PPAP2, PPAP2, LPPR1, LPPR2, LPPR3, LPPR4, LPPR5
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	3.1.3.4, Phosphatase
Reaktionsart	Hydrolyse einer Phosphorsäureesterbindung
Substrat	sn-3-Phosphatidat + H2O
Produkte	sn-1,2-Diacylglycerin + Phosphat
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Phosphatidat-Phosphatasen kommen in allen Lebewesen vor. Beim Menschen sind acht paraloge Proteine bekannt, die nicht alle Enzymfunktion besitzen und in verschiedenen Gewebetypen exprimiert werden. Die wichtigsten Isozyme, die durch ihr breites Wirkspektrum auch regulatorische Fähigkeiten besitzen, haben die Abkürzung PAP2-α, -β und -γ.

Katalysierte Reaktion

+ H₂O ⇒ + P_i

Phosphatidat wird zu Diacylglycerin hydrolysiert.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie_und_Pathobiochemie: Triacylglycerinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien

• Gopinathrao/reactome.org: Conversion of Phosphatidic Acid to Diacylglycerol